ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА СИНТЕТИЧЕСКИХ ПЕПТИДОВ, КОПИРУЮЩИХ АКТУАЛЬНЫЕ АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ ВИЧ
https://doi.org/10.15789/1563-0625-2016-1-51-62
Аннотация
Об авторах
С. В. КоробоваРоссия
к.б.н., старший научный сотрудник, лаборатория полисахаридных вакцин, отдел иммунной биотехнологии,
115478, Москва, Каширское шоссе, 24, корп. 2
Г. В. Корнилаева
Россия
к.б.н., ведущий научный сотрудник, лаборатория иммунохимии, отдел молекулярной вирусологии,
Москва
В. А. Топорова
Россия
младший научный сотрудник, лаборатория инженерии белка, отдел биоинженерии,
Москва
И. А. Николаева
Россия
д.б.н., ведущий научный сотрудник, отдел планирования и координации научных исследований,
Москва
Л. П. Трубченинова
Россия
к.б.н., заведующая лабораторией диагностики иммунозависимых заболеваний, отдел иммунодиагностики и иммунокоррекции,
Москва
Н. Ф. Трефильева
Россия
врач лаборатории диагностики иммунозависимых заболеваний, отдел иммунодиагностики и иммунокоррекции,
Москва
Л. П. Сизякина
Россия
д.м.н., профессор, директор,
г. Ростов-на-Дону
И. Г. Сидорович
Россия
д.м.н., профессор, главный научный сотрудник, информационно-аналитический отдел,
Москва
П. Г. Апарин
Россия
д.м.н., заведующий лабораторией полисахаридных вакцин, отдел иммунной биотехнологии,
Москва
Р. М. Хаитов
Россия
д.м.н., профессор, академик РАН, научный руководитель,
Москва
Список литературы
1. Chavez L., Calvanese V., Verdin E. HIV Latency Is Established Directly and Early in Both Resting and Activated Primary CD4 T Cells. Plos Pathog., 2015, Vol. 11, no. 6, e1004955.
2. Duerr A., Huang Y., Buchbinder S., Coombs R.W., Sanchez J., del Rio C., Casapia M., Santiago S., Gilbert P., Corey L., Robertson M.N. Extended follow-up confirms early vaccine-enhanced risk of HIV acquisition and demonstrates waning effect over time among participants in a randomized trial of recombinant adenovirus HIV vaccine (Step Study). J. Infect. Dis., 2012, Vol. 206, no. 2, pp. 258-266.
3. Dettin M., Scarinci C., Zanotto C., Roncon R., De Rossi A., Di Bello C. Biological and conformational studies on analogues of a synthetic peptide enhancing HIV-1 infection. J. Pept. Sci., 1998, Vol. 4, no. 7, pp. 436-448.
4. Deng H., Liu R., Ellmeier W., Choe S., Unutmaz D., Burkhart M., Di Marzio P., Marmon S., Sutton R.E., Hill C.M., Davis C.B., Peiper S.C., Schall T.J., Littman D.R., Landau N.R. Identification of a major co-receptor for primary isolates of HIV-1. Nature, 1996, Vol. 381, pp. 661-666.
5. Díez-Fuertes F., Cabello M., Thomson M.M. Bayesian phylogeographic analyses clarify the origin of the HIV-1 subtype A variant circulating in former Soviet Union’s countries. Infect. Genet. Evol. 2015, pii: S1567-1348(15)00165-3.
6. Edlefsen P.T., Rolland M., Hertz T., Tovanabutra S., Gartland A.J., deCamp A.C., Magaret C.A., Ahmed H., Gottardo R., Juraska M., McCoy C., Larsen B.B.,Sanders-Buell E., Carrico C., Menis S., Bose M., Arroyo M.A., O’Connell R.J., Nitayaphan S., Pitisuttithum P., Kaewkungwal J., Rerks-Ngarm S., Robb M.L., Kirys T., Georgiev I.S., Kwong P.D., Scheffler K., Pond S.L., Carlson J.M., Michael N.L., Schief W.R., Mullins J.I., Kim J.H., Gilbert P.B. Comprehensive sieve analysis of breakthrough HIV-1 sequences in the RV144 vaccine efficacy trial. PLoS Comput. Biol., 2015, Vol. 11, no. 2, e.1003973.
7. Haynes B.F., Gilbert P.B., McElrath M.J., Zolla-Pazner S., Tomaras G.D., Alam S.M., Evans D.T., Montefiori D.C., Karnasuta C., Sutthent R., Liao H.X., DeVico A.L., Lewis G.K., Williams C., Pinter A., Fong Y., Janes H., DeCamp A., Huang Y., Rao M., Billings E., Karasavvas N., Robb M.L., Ngauy V., de Souza M.S., Paris R., Ferrari G., Bailer R.T., Soderberg K.A., Andrews C., Berman P.W., Frahm N., De Rosa S.C., Alpert M.D., Yates N.L., Shen X., Koup R.A., Pitisuttithum P., Kaewkungwal J., Nitayaphan S., Rerks-Ngarm S., Michael N.L., Kim J.H. Immune-correlates analysis of an HIV-1 vaccine efficacy trial. N. Engl. J. Med., 2012., Vol. 366, pp. 1275-1286.
8. Henrich T.J., Kuritzkes D.R. HIV-1 entry inhibitors: recent development and clinical use. Curr. Opin. Virol., 2013, Vol. 3, no. 1, pp. 51-77.
9. Julien J.P., Sok D., Khayat R., Lee J.H., Doores K.J., Walker L.M., Ramos A., Diwanji D.C., Pejchal R., Cupo A., Katpally U., Depetris R.S., Stanfield R.L., McBride R., Marozsan A.J., Paulson J.C., Sanders R.W., Moore J.P., Burton D.R., Poignard P., Ward A.B., Wilson I.A. Broadly neutralizing antibody PGT121 allosterically modulates CD4 binding via recognition of the HIV-1 gp120 V3 base and multiple surrounding glycans. PLoS Pathog., 2013, Vol. 9, no. 5, e1003342.
10. Liao H.X., Sutherland L.L., Xia S.M., Brock M.E., Scearce R.M., Vanleeuwen S., Alam S.M., McAdams M., Weaver E.A., Camacho Z., Ma B.J., Li Y., Decker J.M., Nabel G.J., Montefiori D.C., Hahn B.H., Korber B.T., Gao F., Haynes B.F. A group M consensus envelope glycoprotein induces antibodies that neutralize subsets of subtype B and C HIV-1 primary viruses. Virology, 2006, Vol. 353, no. 2, pp. 268-282.
11. Montefiori D.C. Measuring HIV neutralization in a luciferase reporter gene assay. Methods Mol. Biol., 2009, Vol. 485, pp. 395-405.
12. Peeters M., D’Arc M., Delaporte E. Origin and diversity of human retroviruses. AIDS Rev., 2014, Vol. 16, no. 1, pp. 23-34.
13. Sarzotti-Kelsoe M., Bailer R.T., Turk E., Lin C.L., Bilska M., Greene K.M., Gao H., Todd C.A., Ozaki D.A., Seaman M.S., Mascola J.R., Montefiori D.C. Optimization and validation of the TZM-bl assay for standardized assessments of neutralizing antibodies against HIV-1. J. Immunol. Methods, 2014, Vol. 409, pp. 131-146.
14. Sagar M., Wu X., Lee S., Overbaugh J. Human immunodeficiency virus type 1 V1-V2 envelope loop sequences expand and add glycosylation sites over the course of infection, and these modifications affect antibody neutralization sensitivity. J. Virol., 2006, Vol. 80, no. 19, pp. 9586-9598.
15. Tomaras G.D., Haynes B.F. Strategies for eliciting HIV-1 inhibitory antibodies. Curr. Opin. HIV AIDS, 2010, Vol. 5, no. 5, pp. 421-427.
16. Trkola A., Purtscher M., Muster T., Ballaun C., Buchacher A., Sullivan N., Srinivasan K., Sodroski J., Moore J.P., Katinger H. Human monoclonal antibody 2G12 defines a distinctive neutralization epitope on the gp120 glycoprotein of human immunodeficiency virus type 1. J. Virol., 1996, Vol. 70, no. 2, pp. 1100-1108.
17. Watkins J.D., Siddappa N.B., Lakhashe S.K., Humbert M., Sholukh A., Hemashettar G., Wong Y.L., Yoon J.K., Wang W., Novembre F.J., Villinger F., Ibegbu C., Patel K., Corti D., Agatic G., Vanzetta F., Bianchi S., Heeney J.L., Sallusto F., Lanzavecchia A., Ruprecht R.M. An anti-HIV-1 V3 loop antibody fully protects cross-clade and elicits T-cell immunity in macaques mucosally challenged with an R5 clade C SHIV. PLoS One, 2011,Vol. 6, no. 3, e18207.
18. Yates N.L., Liao H.X., Fong Y., deCamp A., Vandergrift N.A.,Williams W.T.,Alam S.M., Ferrari G.,Yang Z.Y., Seaton K.E., Berman P.W., Alpert M.D., Evans D.T., O’Connell R.J., Francis D., Sinangil F., Lee C., Nitayaphan S., Rerks-Ngarm S., Kaewkungwal J., Pitisuttithum P., Tartaglia J., Pinter A., Zolla-Pazner S., Gilbert P.B., Nabel G.J., Michael N.L., Kim J.H., Montefiori D.C., Haynes B.F., Tomaras G.D. Vaccine-induced Env V1–V2 IgG3 correlates with lower HIV-1 infection risk and declines soon after vaccination. Sci. Transl. Med., 2014, Sci. Transl. Med., Vol. 6, no. 228, p. 228ra39.
19. Zanotto C., Calderazzo F., Dettin M., Di Bello C., Autiero M., Guardiola J., Chieco-Bianchi L., De Rossi A. Minimal sequence requirements for synthetic peptides derived from the V3 loop of the human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) to enhance HIV-1 binding to cells and infection. Virology, 1995, Vol. 206, no. 2, pp. 807-816.
20. Zolla-Pazner S., deCamp A., Gilbert P.B., Williams C., Yates N.L., Williams W.T., Howington R., Fong Y., Morris D.E., Soderberg K.A., Irene C., Reichman C., Pinter A., Parks R., Pitisuttithum P., Kaewkungwal J., RerksNgarm S., Nitayaphan S., Andrews C., O’Connell R.J., Yang Z.Y., Nabel G.J., Kim J.H., Michael N.L., Montefiori D.C., Liao H.X., Haynes B.F., Tomaras G.D. Vaccine-induced IgG antibodies to V1V2 regions of multiple HIV-1 subtypes correlate with decreased risk of HIV-1 infection. PLoS One, 2014, Vol. 9, no. 2, e87572.
21. Zolla-Pazner S. Identifying epitopes of HIV-1 that induce protective antibodies. Nat. Rev. Immunol., 2004, Vol. 4, no. 3, pp. 199-210.
Рецензия
Для цитирования:
Коробова С.В., Корнилаева Г.В., Топорова В.А., Николаева И.А., Трубченинова Л.П., Трефильева Н.Ф., Сизякина Л.П., Сидорович И.Г., Апарин П.Г., Хаитов Р.М. ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА СИНТЕТИЧЕСКИХ ПЕПТИДОВ, КОПИРУЮЩИХ АКТУАЛЬНЫЕ АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ ВИЧ. Медицинская иммунология. 2016;18(1):51-62. https://doi.org/10.15789/1563-0625-2016-1-51-62
For citation:
Korobova S.V., Kornilaeva G.V., Toporova V.A., Nikolaeva I.A., Trubcheninova L.P., Trefilyeva N.F., Sizyakina L.P., Sidorovich I.G., Aparin P.G., Khaitov R.M. IMMUNOLOGICAL CHARACTERISTIC OF SYNTHETIC PEPTIDES SIMILAR TO ACTUAL HIV ANTIGEN DETERMINANTS. Medical Immunology (Russia). 2016;18(1):51-62. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/1563-0625-2016-1-51-62