THE EFFECTS OF COPPER AND ZINC IONS DURING THEIR BINDING WITH HUMAN SERUM γ-GLOBULIN
https://doi.org/10.15789/1563-0625-2006-5-6-615-622
Abstract
Abstract. Conformational changes of human serum γ-globulin were studied during and after its binding with copper and zinc ions, using molecular ultrafiltration and differential spectrophotometry. The contents of nonbound metals in the filtrate were evaluated, resp., with sodium diethyl thyocarbamate and o-phenanthroline. It has been shown that copper and zinc exhibited common biological properties during their interactions with protein, but the binding differed sufficiently under similar experimental conditions. E.g., it was confirmed that copper was more active at the external sites of γ-globulin molecule, whereas zinc demonstrated tropicity for the areas of protein intraglobular compartments. The metal-binding sites have been described that differ in their parameters of interactions with cations and their spatial location within globular domains. Approaches are suggested for dynamic analysis of saturation for these differently located sites by the metal ions. We discuss the issues of altered conformational state of the γ-globulin molecule during the binding of cations, as well as potential usage of these data in clinical immunology.
About the Authors
S. B. Cheknev
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
E. E. Babaeva
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
A. E. Golub
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
E. A. Denisova
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
U. A. Vorobieva
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
References
1. Бабаева Е.Е., Воробьёва У.А., Жаркова М.С., Чекнёв С.Б. Человеческий сывороточный γ-глобулин связывает катионы меди // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2006. – Т.141. – №1. – С.59-62.
2. Бабаева Е.Е., Воробьёва У.А., Денисова Е.А., Медведева Д.А., Чекнёв С.Б. Связывание катионов цинка с человеческим сывороточным γ-глобулином // Там же. – №5. – С.540-543.
3. Джеске Д.Дж., Кепра Дж.Д. Иммуноглобулины: строение и функции // Иммунология. В трех томах: (пер. с англ) / Под редакцией У.Пола. – М.: Мир, 1987. – С.204-254.
4. Ковальчук Л.В., Сусликов В.Л., Карзакова Л.М., Соколова Е.В. Иммунная реактивность организма в условиях естественного дефицита цинка // Иммунология. – 2004. – Т.25. – №6. – С.336-339.
5. Сыкулев Ю.К., Еронина Т.В. Углеводные компоненты иммуноглобулинов: структура и биологическое значение // Успехи соврем. биологии. – 1990. – Т.110. – №2(5). – С.204-218.
6. Хаитов Р.М., Манько В.М., Ярилин А.А. Внутриклеточные сигнальные пути, антивирующие или ингибирующие функции клеток иммунной системы. 2. Сигналпроводящие активирующие и ингибирующие рецепторы естественных клеток-киллеров // Там же. – 2005. – Т.125. – №5. – С.435-445.
7. Христофоров В.С., Персанов В.М., Сухомудренко А.Г., Абрамов В.М., Завьялов В.П. Роль «шарнирной» области иммуноглобулинов G в тепловой агрегации и активации комплексообразования // Биофизика. – 1987. – Т.32. – №1. – С.32-36.
8. Чекнёв С.Б. Сопоставление эффектов меди и цинка в условиях их взаимодействия с человеческим сывороточным γ-глобулином // Иммунология. – 2006. – Т.27. – №4. – C.212-216.
9. Шайтан К.В. Конформационная динамика и новые подходы к физическим механизмам элементарных актов переноса массы, трансформации энергии и передачи информации в биомакромолекулярных структурах // Молек. биология. – 1994. – Т.28. – №3. – С.670-678.
10. Ширяев Н.В. Эволюционное прошлое IgG млекопитающих в свете современных знаний о структуре и функционировании данной белковой молекулы // Иммунология. – 2006. – Т.27. – №1. – С.58-60.
11. Atanasova A., Zamble D.B. Escherichia coli HypA is a zinc metalloprotein with a weak affinity for nickel // J. Bacteriology. – 2005. – Vol.187. – №14. – P.4689-4697.
12. Berg J.M. Zinc fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules // J. Biol. Chemistry. – 1990. – Vol.265. – №12. – P.6513-6516.
13. Borza D.-B., Morgan W.T. Histidine-proline-rich glycoprotein as a plasma pH sensor. Modulation of its interaction with glycosaminoglycans by pH and metals // Ibid. – 1998. – Vol.273. – №10. – P.5493-5499.
14. Jones A.L., Hulett M.D., Parish C.R. Histidinerich glycoprotein binds to cell-surface heparane sulfate via its N-terminal domain following Zn2+ chelation // Ibid. – 2004. – Vol.279. – №29. – P.30114-30122.
15. Lewis R.A., Hultquist D.E., Baker B.L., Fales H.F., Gershowitz H., Penner J.A. Hypercupremia associated with a monoclonal immunoglobulin // J. Lab. Clin. Med. – 1976. – Vol.88. – №3. – P.375-388.
16. Lukasewycz O.A., Prohaska J.R., Meyer S.G., Schmidtke J.R., Hatfield S.M., Marder P. Alterations in lymphocyte subpopulations in copper-deficient mice // Infect. Immunity. – 1985. – Vol.48. – №3. – P.644-647.
17. Mullenix M.C., Mortensen R.F. Calcium ion binding regions in C-reactive protein: location and regulation of conformational changes // Molec. Immunol. – 1994. – Vol.31. – №8. – P.615-622.
18. Percival S.S. Copper and immunity // Amer. J. Clin. Nutrition. – 1998. – Vol.67. – №5, suppl. – P.1064-1068.
19. Rafter G.W. Rheumatoid arthritis: a disturbance in copper homeostasis // Med. Hypotheses. – 1987. – Vol.22. – №3. – P.245-249.
20. Rink L., Kirchner H. Zinc-altered immune function and cytokine production // J. Nutrition. – 2000. – Vol.130. – suppl.5. – P.1407-1411.
21. Shankar A.H., Prasad A.S. Zinc and immune function: the biological basis of altered resistance to infection // Amer. J. Clin. Nutrition. – 1998. – Vol.68. – suppl. – P.447-463.
22. Sulica A., Chambers W.H., Manciulea M., Metes D., Corey S., Rabinowich H., Whiteside T.L., Herberman R.B. Divergent signal transduction pathways and effects on natural killer cell functions induced by interaction of Fc receptors with physiologic ligands or antireceptor antibodies // Natural Immunity. – 1995. – Vol.14. – P.123-133.
23. Wright T.G., Tsai J., Jia Z., Elliott B.E. Inhibition by copper (II) binding of hepatocyte growth factor (HGF) interaction with its receptor Met and blockade of HGF/Met function // J. Biol. Chemistry. – 2004. – Vol.279. – №31. – P.32499-32506.
Review
For citations:
Cheknev S.B., Babaeva E.E., Golub A.E., Denisova E.A., Vorobieva U.A. THE EFFECTS OF COPPER AND ZINC IONS DURING THEIR BINDING WITH HUMAN SERUM γ-GLOBULIN. Medical Immunology (Russia). 2006;8(5-6):615-622. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/1563-0625-2006-5-6-615-622
Views:
1045
Email this article 