ЭФФЕКТЫ МЕДИ И ЦИНКА ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ЧЕЛОВЕЧЕСКИМ СЫВОРОТОЧНЫМ γ-ГЛОБУЛИНОМ
https://doi.org/10.15789/1563-0625-2006-5-6-615-622
Аннотация
Резюме. С использованием молекулярной ультрафильтрации и дифференциальной спектрофотометрии в ультрафиолете оценивали конформационные изменения человеческого сывороточного γ-глобулина при связывании катионов меди и цинка. Содержание свободных металлов в фильтрате оценивали по реакции с диэтилдитиокарбаматом натрия и о-фенантролином, соответственно. Показана общность биологических свойств меди и цинка в условиях их связывания с молекулой белка и установлены существенные различия между катионами в использованной экспериментальной системе. Так, подтверждена более высокая активность меди на внешних связях молекулы γ-глобулина и тропность цинка к внутренним областям белковой глобулы. Описаны сайты связывания металла, различающиеся параметрами взаимодействия с катионами и своей пространственной локализацией. Предложены подходы к анализу динамики заполнения металлом сайтов разной пространственной локализации. Обсуждаются вопросы конформационного состояния молекулы γ-глобулина в ходе связывания катионов, а также перспективы использования полученных данных в клинико-иммунологических исследованиях.
Об авторах
С. Б. Чекнёв
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
лаборатория межклеточных взаимодействий
123098, ул. Гамалеи, дом 18. Тел.: (495)190-43-88, факс (495)193-61-83
Е. Е. Бабаева
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
лаборатория межклеточных взаимодействий
А. Е. Голуб
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
лаборатория межклеточных взаимодействий
Е. А. Денисова
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
лаборатория межклеточных взаимодействий
У. А. Воробьёва
НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
лаборатория межклеточных взаимодействий
Список литературы
1. Бабаева Е.Е., Воробьёва У.А., Жаркова М.С., Чекнёв С.Б. Человеческий сывороточный γ-глобулин связывает катионы меди // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2006. – Т.141. – №1. – С.59-62.
2. Бабаева Е.Е., Воробьёва У.А., Денисова Е.А., Медведева Д.А., Чекнёв С.Б. Связывание катионов цинка с человеческим сывороточным γ-глобулином // Там же. – №5. – С.540-543.
3. Джеске Д.Дж., Кепра Дж.Д. Иммуноглобулины: строение и функции // Иммунология. В трех томах: (пер. с англ) / Под редакцией У.Пола. – М.: Мир, 1987. – С.204-254.
4. Ковальчук Л.В., Сусликов В.Л., Карзакова Л.М., Соколова Е.В. Иммунная реактивность организма в условиях естественного дефицита цинка // Иммунология. – 2004. – Т.25. – №6. – С.336-339.
5. Сыкулев Ю.К., Еронина Т.В. Углеводные компоненты иммуноглобулинов: структура и биологическое значение // Успехи соврем. биологии. – 1990. – Т.110. – №2(5). – С.204-218.
6. Хаитов Р.М., Манько В.М., Ярилин А.А. Внутриклеточные сигнальные пути, антивирующие или ингибирующие функции клеток иммунной системы. 2. Сигналпроводящие активирующие и ингибирующие рецепторы естественных клеток-киллеров // Там же. – 2005. – Т.125. – №5. – С.435-445.
7. Христофоров В.С., Персанов В.М., Сухомудренко А.Г., Абрамов В.М., Завьялов В.П. Роль «шарнирной» области иммуноглобулинов G в тепловой агрегации и активации комплексообразования // Биофизика. – 1987. – Т.32. – №1. – С.32-36.
8. Чекнёв С.Б. Сопоставление эффектов меди и цинка в условиях их взаимодействия с человеческим сывороточным γ-глобулином // Иммунология. – 2006. – Т.27. – №4. – C.212-216.
9. Шайтан К.В. Конформационная динамика и новые подходы к физическим механизмам элементарных актов переноса массы, трансформации энергии и передачи информации в биомакромолекулярных структурах // Молек. биология. – 1994. – Т.28. – №3. – С.670-678.
10. Ширяев Н.В. Эволюционное прошлое IgG млекопитающих в свете современных знаний о структуре и функционировании данной белковой молекулы // Иммунология. – 2006. – Т.27. – №1. – С.58-60.
11. Atanasova A., Zamble D.B. Escherichia coli HypA is a zinc metalloprotein with a weak affinity for nickel // J. Bacteriology. – 2005. – Vol.187. – №14. – P.4689-4697.
12. Berg J.M. Zinc fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules // J. Biol. Chemistry. – 1990. – Vol.265. – №12. – P.6513-6516.
13. Borza D.-B., Morgan W.T. Histidine-proline-rich glycoprotein as a plasma pH sensor. Modulation of its interaction with glycosaminoglycans by pH and metals // Ibid. – 1998. – Vol.273. – №10. – P.5493-5499.
14. Jones A.L., Hulett M.D., Parish C.R. Histidinerich glycoprotein binds to cell-surface heparane sulfate via its N-terminal domain following Zn2+ chelation // Ibid. – 2004. – Vol.279. – №29. – P.30114-30122.
15. Lewis R.A., Hultquist D.E., Baker B.L., Fales H.F., Gershowitz H., Penner J.A. Hypercupremia associated with a monoclonal immunoglobulin // J. Lab. Clin. Med. – 1976. – Vol.88. – №3. – P.375-388.
16. Lukasewycz O.A., Prohaska J.R., Meyer S.G., Schmidtke J.R., Hatfield S.M., Marder P. Alterations in lymphocyte subpopulations in copper-deficient mice // Infect. Immunity. – 1985. – Vol.48. – №3. – P.644-647.
17. Mullenix M.C., Mortensen R.F. Calcium ion binding regions in C-reactive protein: location and regulation of conformational changes // Molec. Immunol. – 1994. – Vol.31. – №8. – P.615-622.
18. Percival S.S. Copper and immunity // Amer. J. Clin. Nutrition. – 1998. – Vol.67. – №5, suppl. – P.1064-1068.
19. Rafter G.W. Rheumatoid arthritis: a disturbance in copper homeostasis // Med. Hypotheses. – 1987. – Vol.22. – №3. – P.245-249.
20. Rink L., Kirchner H. Zinc-altered immune function and cytokine production // J. Nutrition. – 2000. – Vol.130. – suppl.5. – P.1407-1411.
21. Shankar A.H., Prasad A.S. Zinc and immune function: the biological basis of altered resistance to infection // Amer. J. Clin. Nutrition. – 1998. – Vol.68. – suppl. – P.447-463.
22. Sulica A., Chambers W.H., Manciulea M., Metes D., Corey S., Rabinowich H., Whiteside T.L., Herberman R.B. Divergent signal transduction pathways and effects on natural killer cell functions induced by interaction of Fc receptors with physiologic ligands or antireceptor antibodies // Natural Immunity. – 1995. – Vol.14. – P.123-133.
23. Wright T.G., Tsai J., Jia Z., Elliott B.E. Inhibition by copper (II) binding of hepatocyte growth factor (HGF) interaction with its receptor Met and blockade of HGF/Met function // J. Biol. Chemistry. – 2004. – Vol.279. – №31. – P.32499-32506.
Рецензия
Для цитирования:
Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Голуб А.Е., Денисова Е.А., Воробьёва У.А. ЭФФЕКТЫ МЕДИ И ЦИНКА ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ЧЕЛОВЕЧЕСКИМ СЫВОРОТОЧНЫМ γ-ГЛОБУЛИНОМ. Медицинская иммунология. 2006;8(5-6):615-622. https://doi.org/10.15789/1563-0625-2006-5-6-615-622
For citation:
Cheknev S.B., Babaeva E.E., Golub A.E., Denisova E.A., Vorobieva U.A. THE EFFECTS OF COPPER AND ZINC IONS DURING THEIR BINDING WITH HUMAN SERUM γ-GLOBULIN. Medical Immunology (Russia). 2006;8(5-6):615-622. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/1563-0625-2006-5-6-615-622
Просмотров:
1043
Послать статью по эл. почте 