CONFORMATION CHANGES OF HUMAN SERUM γ–GLOBULIN IN THE PRESENCE OF ZINC IONS
https://doi.org/10.15789/1563-0625-2005-4-375-380
Abstract
Abstract. Conformational changes of human serum γ–globulin during interaction with the zinc ions were studied in a solution. It has been shown that the presence of zinc in over its physiological concentrations led to increase in optical density across the whole spectrum of γ–globulin ultraviolet absorption. On the contrary, hypochromia in the spectrum was registered after interaction of the protein with zinc used in subphisiological concentrations. Possible role of divalent metal cations in changes in conformation of the blood serum γ–globulins, and thereby in regulation of their effector functions was discussed. (Med. Immunol., 2005, vol.7, № 4, pp. 375–380)
About the Authors
S. B. Cheknev
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
E. E. Babaeva
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
U. A. Vorobieva
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
E. A. Denisova
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Russian Federation
Russian Federation
References
1. Авцын А.П., Жаворонков А.А., Риш М.А., Строчкова Л.С. Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология. – М.: Медицина, 1991. – 496 с.
2. Ковальчук Л.В., Сусликов В.Л., Карзакова Л.М., Соколова Е.В. Иммунная реактивность организма в условиях естественного дефицита цинка // Иммунология. – 2004. – Т.25, №6. – С.336–339.
3. Кульберг А.Я., Оганян Р.Р., Шибнев В.А. Утилизация радикалов кислорода синтетическими пролин–богатыми олигопептидами // Биохимия. – 1992. – Т.57, №11. – С.1744–1749.
4. Кульберг А.Я., Родникова А.А. Посттрансляционная модификация γ–глобулина гепарином // Иммунология. – 1998. – №3. – С.17–19.
5. Кульберг А.Я., Беркун Ю.Б. Модификация IgG с помощью дезинтегрина – синтетического аналога сайта молекулы фибронектина для клеточных адгезинов // Иммунология. – 1999. – №3. – С.21–24.
6. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е. Эффекторные свойства ассоциированных с γ–глобулином фракций, содержащих углеводные компоненты // Мед. иммунология. – 2004. – Т.6, №3–5. – С.186–189.
7. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С., Порошина А.А., Воробьёва У.А. Образование надмолекулярных агрегатов γ–глобулина как металлозависимый процесс // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2005. – Т.139, №2. – С.185–187.
8. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С., Воробьёва У.А., Порошина А.А. Конформационные изменения γ–глобулина при взаимодействии с катионами меди // Иммунология. – 2005. – Т.26, №3. С.146–150.
9. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С. Двухфазовый характер взаимодействия γ–глобулина с катионами меди // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2005.
10. Berg J.M. Zinc–fingers and other metal–binding domains. Elements for interactions between macromolecules // J. Biol. Chemistry. – 1990. – V.265, N12. – P.6513–6516.
11. Borza D.–B., Morgan W.T. Histidine–proline–rich glycoprotein as a plasma pH sensor. Modulation of its interaction with glycosaminoglycans by pH and metals // Ibid. – 1998. – V.273, N10. – P.5493–5499.
12. Coto J.A., Hadden E.M., Sauro M., Zorn N., Hadden J.W. Interleukin 1 regulates secretion of zinc thymulin by human thymic epithelial cells and its action on T–lymphocyte proliferation and nuclear protein kinase C // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1992. – V.89, N16. – P.7752–7756.
13. Ferry F., Donner M. In vitro modulation of murine natural cytotoxicity by zinc // Scand. J. Immunol. – 1984. – V.19, N5. – P.435–445.
14. Flynn A. Control of in vitro lymphocyte proliferation by copper, magnesium and zinc deficiency // J. Nutrition. – 1984. – V.114, N11. – P.2034–2042.
15. Gorgani N.N., Parish C.R., Easterbrook Smith S.B., Altin J.G. Histidine–rich glycoprotein binds to human IgG and C1q and inhibits the formation of insoluble immune complexes // Biochemistry. – 1997. – V.36, N22. – P.6653–6662.
16. Gorgani N.N., Parish C.R., Altin J.G. Differential binding of histidine–rich glycoprotein (HRG) to human IgG subclasses and IgG molecules containing κ and λ light chains // J. Biol. Chemistry. — 1999. — V.274, N42. – P.29633–29640.
17. Handel T.M., Williams S.A., DeGrado W.F. Metalion–dependent modulation of the dynamics of a designed protein // Science. – 1993. – V.261, N5123. – P.879–885.
18. Mocchegiani E., Provinciali M., Di Stefano G., Nobilini A., Caramia G., Santarelli L., Tibaldi A., Fabris N. Role of the low zinc bioavailability on cellular immune effectiveness in cystic fibrosis // Clin. Immunol. Immunopathol. – 1995. – V.75, N3. – P.214–224.
19. Provinciali M., Di Stefano G., Fabris N. Dose–dependent opposite effect of zinc on apoptosis in mouse thymocytes // Int. J. Immunopharmacol. – 1995. – V.17, N9. – P.735–744.
20. Radulescu R.T. Antibody constant region: potential to bind metal and nucleic acid // Med. Hypotheses. – 1995. – V.44, N2. – P.139–145.
21. Regan L., Clarke N.D. A tetrahedral zinc(II)binding site introduced into a designed protein // Biochemistry. – 1990. – V.29, N49. – P.10878–10883.
22. Rink L., Kirchner H. Zinc–altered immune function and cytokine production // J. Nutrition. – 2000. – V.130, suppl.5. – P.1407S–1411S.
23. Ripa S., Ripa R. Zinc and immune function // Minerva Med. – 1995. – V.86, N7–8. – P.315–318.
24. Roberts V.A., Iverson B.L., Iverson S.A., BenkovicS.J., Lerner R.A., Getzoff E.D., Tainer J.A. Antibody remodeling: a general solution to the design of a metal–coordination site in an antibody binding pocket // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1990. – V.87. – P.6654–6658.
25. Ventura M.T., Crollo R., Lasaracina E. In vitro zinc correction of natural killer (NK) activity in the elderly // Clin. exp. Immunol. – 1986. – V.64. – P.223–224.
26. Warner G.L., Lawrence D.A. The effect of metals on IL–2–related lymphocyte proliferation // Int. J. Immunopharmacol. – 1988. – V.10, N5. – P.629–637.
27. Winchurch R.A. Activation of thymocyte responses to interleukin–1 by zinc // Clin. Immunol. Immunopathol. – 1988. – V.47. – P.174–180.
Review
For citations:
Cheknev S.B., Babaeva E.E., Vorobieva U.A., Denisova E.A. CONFORMATION CHANGES OF HUMAN SERUM γ–GLOBULIN IN THE PRESENCE OF ZINC IONS. Medical Immunology (Russia). 2005;7(4):375-380. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/1563-0625-2005-4-375-380
Views:
916
Email this article 