Идентификация мутаций поверхностного гликопротеина SARS-CoV-2 в штаммах, изолированных в Ираке
https://doi.org/10.15789/1563-0625-IOS-2455
Аннотация
Глобальная пандемия коронавирусной инфекции стала длительной кризисной ситуацией для общества, экономики и здравоохранения, которая продолжается и сейчас. Спайк-гликопротеин вируса SARS-CoV-2 является одним из первичных компонентов вирулентности, тканевого тропизма и объектов носительства. Целью работы было определение мутаций S-белка в изолятах от больных COVID-19 в Ираке. Методы: полногеномные последовательности линий вируса в Ираке получали из базы GISAID. Используя статистики сатурационного мутагенеза и другие методики биинформатики, мы изучили 20 последовательностей изолятов SARS-CoV-2 с миссенс-мутацией данного белка, выявленных в Ираке и выбранных из базы данных NCBI. Результаты: во всех линиях вируса, при сравнении с диким типом, были выявлены следующие мутации: L452R, A522V, E583D and D614G. Число мутаций этих линий было различным, в зависимости от места сбора образцов. Мутация D614G была обнаружена в 19 линиях. Одна из линий имела 3 мутации, тогда как другая относились к дикому типу вируса. Структура мутантного белка существенно изменяется из-за энергетических взаимодействий атомов в зоне стыковки, что влияет на стабильность белка. Выводы: стабильность S-белка может изменяться в зависимости от места мутации. Стыковка молекулы RBD-ACE2 нарушается по-разному при заменах аминокислот L452R and A522V.
Об авторах
Али А. Давуд
Мосульсий университет
Ирак
Конфликт интересов:
Ирак
Давуд Али А.— кандидат микробиологических наук, лектор, кафедра анатомии Медицинского колледжа Мосульского университета.
Аль-Джамеа, 1, Мосул.
Тел.: 00964 (770)-176-8002.
Конфликт интересов:
Нет
Б. И. Ясим
Ниневийский университет
Ирак
Конфликт интересов:
Ирак
Ясим Бассам Исмаил.
Мосул.
Конфликт интересов:
Нет
О. Рияд-аль-Джалили
Мосульсий университет
Ирак
Конфликт интересов:
Ирак
Рияд-аль-Джалили Омар.
Мосул.
Конфликт интересов:
Нет
Список литературы
1. Bestle D., Heindl M.R., Limburg H., Pilgram O., Moulton H., Stein D.A., Hardes K., Eickmann M., Dolnik O., Rohde C., Klenk H.-D., Garten W, Steinmetzer T., Bottcher-Friebertshauser E. TMPRSS2 and furin are both essential for proteolytic activation and spread of SARS-CoV-2 in human airway epithelial cells and provide promising drug targets. Life Sci. Alliance, 2020, Vol. 3, e202000786. doi: 10.26508/lsa.202000786.
2. Bosch B.J., van der Zee R., de Haan C.A., Rottier P.J. The coronavirus spike protein is a class I virus fusion protein: structural and functional characterization of the fusion core complex. J. Virol., 2003, Vol. 77, no. 16, pp. 88018811.
3. Calcagnile M., Forgez P., Lannelli A., Bucci C., Alifano M., Alifano P. Molecular docking simulation reveals ACE2 polymorphisms that may increase the affinity of ACE2 with the SARS-CoV-2 Spike protein. Biochimie, 2021, Vol. 180, pp. 143-148.
4. Chan K., Dorosky D., Shamra P., Abbasi S., Dye J., Kranz D., Herbert A.S. Procko E. Engineering human ACE2 to optimize binding to the spike protein of SARS coronavirus 2. Science, 2020, Vol. 369, no. 6508, pp. 1261-1265.
5. Dawood A. Glycosylation, ligand binding sites and antigenic variations between membrane glycoprotein of COVID-19 and related coronaviruses. Vacunas, 2021, Vol. 22, no. 1, pp. 1-9.
6. Dawood A. Identification of CTL and B-cell epitopes in the Nucleocapsid Phosphoprotein of COVID-19 using Immunoinformatics. Microbiol. J., 2021, Vol. 83, no. 1, pp. 78-86.
7. Dawood A. Mutated COVID-19, May Foretells Mankind in a Great Risk in The Future. New Microbes New Infect., 2020, Vol. 35, 100673. doi: 10.1016/j.nmni.2020.100673.
8. Dawood A., Altobje M. Inhibition of N-linked Glycosylation by Tunicamycin May Contribute to The Treatment of SARS-CoV-2. Microbiol. Path., 2020, Vol. 149, 104586. doi: 10.1016/j.micpath.2020.104586.
9. Dawood A., Altobje M., Alnori H. Compatibility of the ligand binding sites in the spike glycoprotein of COVID-19 with those in the aminopeptidase and the caveolins 1, 2 proteins. Res. J. Pharm. Tech., 2021, Vol. 14, no. 9, pp. 4760-4766. Wu F., Zhao S., Yu B., Chen Y.M, Wang W., Song Z.G., Hu Y., Tao Z.-W., Tian J.-H., Pei Y.-Y., Yuan M.-L., Zhang Y.-L., Dai F.-H., Liu Y., Wang Q.-M., Zheng J.-J., Xu L., Holmes E.C., Zhang Y.-Z. A new coronavirus associated with human respiratory disease in China. Nature, 2020, Vol. 579, pp. 265-269.
10. Dawood A., Altobje M., Alrassam Z. Molecular Docking of SARS-CoV-2 nucleocapsid protein with angiotensin-converting enzyme II. Mikrobio Zhu., 2021, Vol. 83, no. 2, pp. 82-92.
11. Dieterle M.E., Haslwanter D., Bortz III R.H., Wirchnianski A.S., Lasso G., Vergnolle O., Abbasi S.A., Fels J.M., Laudermilch E., Florez C., Mengotto A., Kimmel D., Malonis R.J., Georgiev G., Quiroz J., Barnhill J., Pirofski L.-A., Daily J.P., Dye J.M., Lai J.R., Herbert A.S., Chandran K., Jangra R.K. A replication-competent vesicular stomatitis virus for studies of SARS-CoV-2 spike-mediated cell entry and its inhibition. Cell Host Microbe, 2020, Vol. 28, no. 3, pp. 486-496.e6.
12. Duan L., Zheng Q., Zhang H., Nlu Y., Wang H. The SARS-CoV-2 spike glycoprotein biosynthesis, structure, function, and antigenicity: implications for the design of spike-based vaccine immunogens. Front. Immunol. 2020, Vol. 11, 576622. doi: 10.3389/fimmu.2020.576622.
13. Durmaz B., Abdulmajed O., Durmaz R. Mutations observed in the SARS-CoV-2 spike glycoprotein and their effects in the interaction of virus with ACE-2 receptor. Medeni Med. J., 2020, Vol. 35, no. 3, pp. 253-260.
14. Hoffmann M., Kleine-Weber H., Schroeder S., Kruger N., Herrler T., Erichsen S., Schiergens T.S., Herrler G., Wu N.-H., Nitsche A., Muller M.A. Drosten C., Pohlmann S. SARS- CoV-2 cell entry depends on ACE2 and TMPRSS2 and is blocked by a clinically proven protease inhibitor. Cell, 2020, Vol. 181, no. 2, pp. 271-280.e8.
15. Iwanaga N., Cooper L., Rong L., Beddingfield B., Crabtree J., Tripp R.A., Qin X., Kolls J.K. Novel ACE2-IgG1 fusions with increased activity against SARS-CoV-2. bioRxiv, 2020. doi: 10.1101/2020.06.15.152157.
16. Lan J., Ge J., Shan S., Zhou H., Fan S., Zhang Q., Shi X., Wang Q., Zhang L., Wang X. Structure of the SARS-CoV-2 spike receptor-binding domain bound to the ACE2 receptor. Nature, 2020, Vol. 581, no. 7807, pp. 215-231.
17. Lan J., Ge J., Yu J., Shan S., Zhou H., Fan S., Zhang Q., Shi X., Wang Q., Zhang L., Wang X. Structure of the SARS-CoV-2 spike receptor-binding domain bound to the ACE2 receptor. Nature, 2020, Vol. 581, no. 7807, pp. 215-220.
18. Lei C., Qian K., Li T., Zhang S., Fu W., Ding M., Hu S. Neutralization of SARSCoV-2 spike pseudotyped virus by recombinant ACE2-Ig. Nat. Commun., 2020, Vol. 11, no. 1, 2070. doi: 10.1038/s41467-020-16048-4.
19. Letko M., Marzi A., Munster V. Functional assessment of cell entry and receptor usage for SARS-CoV-2 and other lineage B betacoronaviruses. Nat. Microbiol., 2020, Vol. 5, pp. 562-569.
20. Liang Y., Wang M.-L., Chien C.-S., Yarmishyn A.A., Yang Y.-P., Lai W.-Y., LuoY .-H., Lin Y.-T., Chen Y.-J., Chang P.-C., Chiou S.-H. Highlight of immune pathogenic response and hematopathologic effect in SARS-CoV, MERS-CoV, and SARS-Cov-2 infection. Front. Immunol., 2020, Vol. 11, 1022. doi: 10.3389/fimmu.2020.01022.
21. Li Q., Wu J., Nie J., Zhang L., Hao H., Liu S., Zhao C., Zhang Q., Liu H., Nie L., Qin H., Wang M., Lu Q., Li X., Sun Q., Liu J., Zhang L., Li X., Huang W., Wang Y. The impact of mutations in SARS-CoV-2 spike on viral infectivity and antigenicity. Cell, 2020, Vol. 182, no. 5, pp. 1248-1294.
22. Malik Y.A. Properties of Coronavirus and SARS-CoV-2. Malays. J. Pathol., 2020, Vol. 42, no. 1, pp. 3-11.
23. Monteil V., Kwon H., Prado P., Hagelkruys A., Wimmer R.A., Stahl M., Leopoldi A., Garreta E., Hurtado Del Pozo C., Prosper F., Romero J.P , Wirnsberger G., Zhang H., Slutsky A.S., Conder R., Montserrat N., Mirazimi A., Penninger J.M. Inhibition of SARS-CoV-2 infections in engineered human tissues using clinical-grade soluble human ACE2. Cell, 2020, Vol. 181, no. 4, pp. 905-913.e7.
24. Othman H., Bouslama Z., Brandenburg J.T., Rocha J., Hamdi Y., Ghedira K., Srairi-Abid N., Hazelhurst S. Interaction of the spike protein RBD from SARS-CoV-2 with ACE2: Similarity with SARS-CoV, hot- spot analysis and effect of the receptor polymorphism. Biochem. Biophys. Res. Comm., 2020, Vol. 527, no. 3, pp. 702-710.
25. Othman H., Bouslama Z., Brandenburg J.T., Rocha J., Hamdi Y., Ghedira K., Srairi-Abid N., Hazelhurst S. In silico study of the spike protein from SARS-CoV-2 interaction with ACE2: similarity with SARS- CoV, hot-spot analysis and effect of the receptor polymorphism. BioRxiv, 2020, 339781420. doi: 10.1101/2020.03.04.976027.
26. Ou X., Liu Y., Lei X., Li P., Mi D., Ren L., Guo L., Guo R., Chen T., Hu J., Xiang Z., Mu Z., Chen X., Chen J., Hu K., Jin Q., Wang J., Qian Z. Characterization of spike glycoprotein of SARS-CoV-2 on virus entry and its immune cross-reactivity with SARS-CoV. Nature Comm., 2020, Vol. 11, no. 1, 1620. doi: 10.1038/s41467-020-15562-9.
27. Schmidt F., Weisblum Y., Muecksch F., Hoffmann H.-H., Michailidis E., Lorenzi J.C., Mendoza P., Rutkowska M., Bednarski E., Gaebler C., Agudelo M., Cho A., Wang Z., Gazumyan A., Cipolla M., Caskey M., Robbiani D.F., Nussenzweig M.C., Rice C.M., Hatziioannou T., Bieniasz P.D. Measuring SARS-CoV-2 neutralizing antibody activity using pseudotyped and chimeric viruses. J. Exp. Med., 2020, Vol. 217, no. 11, e20201181. doi: 10.1084/jem.20201181.
28. Shang J., Ye G., Shi K., Wan Y., Luo C., Aihara H., Geng Q., Auerbach A., Li F. Structural basis of receptor ecognition by SARS-CoV-2. Nature, 2020, Vol. 581, no. 7807, pp. 221-239.
29. Tai W., He L., Zhang X., Pu J., Voronin D., Jiang S., Zhou Y., Du L. Characterization of the receptor-binding domain (RBD) of 2019 novel coronavirus: implication for development of RBD protein as a viral attachment inhibitor and vaccine. Cell. Mole. Immunol., 2020, Vol. 17, no. 6, pp. 613-620.
30. Tang T., Bidon M., Jaimes J.A., Whittaker G.R., Daniel S. Coronavirus membrane fusion mechanism offers apotential target for antiviral development. Antiviral Res., 2020, Vol. 178, 104792. doi: 10.1016/j.antiviral.2020.104792.
31. Teng S., Sobitan A., Rhoades R., Liu D., Tang Q. Systemic effects of missense mutations on SARS-CoV-2 spike glycoprotein stability and receptor-binding affinity. Brief Bioinf., 2021, Vol. 22, no. 2, pp. 1239-1253.
32. Ujike M., Huang C., Shirato K., Makino S., Taguchi F. The contribution of the cytoplasmic retrieval signal of severe acute respiratory syndrome coronavirus to intracellular accumulation of S proteins and incorporation of S protein into viruslike particles. J. Gen. Virol., 2016, Vol. 97, no. 8, pp. 1853-1864.
33. Wang Q., Zhang Y., Wu L., Niu S., Song C., Zhang Z., Lu G., Qiao C., Hu Y., Yuen K.-Y. , Wang Q., Zhou H., Yan J., Qi J. Structural and Functional Basis of SARS-CoV-2 Entry by Using Human ACE2. Cell, 2020, Vol. 181, no. 4, pp. 894-904.e9.
34. Wrapp D., Wang N., Corbett K.S., Goldsmith J.A., Hsieh C.L., Abiona O., Graham B.S. , McLellan J.S. CryoEM structure of the 2019-nCoV spike in the prefusion conformation. Science, 2020, Vol. 367, no. 6483, pp. 1260-1263.
35. Wu F., Zhao S., Yu B., Chen Y.M., Wang W., Song Z.G, A new coronavirus associated with human respiratory disease in China. Nature, 2020, Vol. 579, pp. 265-269.
36. Yan R., Zhang Y., Li Y., Xia L., Guo Y., Zhou Q. Structural basis for the recognition of SARS-CoV-2 by fulllength human ACE2. Science, 2020, Vol. 367, no. 6485, pp. 1444-1448.
37. Zhang G., Pomplun S., Loftis A.R., Loas A., Pentelute B. Thefirst-in-class peptide binder to the SARS-CoV-2 spike protein. bioRxiv. 2020. doi: 10.1101/2020.03.19.999318.
38. Zhang L., Jackson C., Mou H., Ojha A., Quinlan B., Ranarajan E., Izard T., Farzan M., Choe H. SARS-CoV-2 spike- protein D614G mutation increases virion spike density and infectivity. Nature Comm., 2020, Vol. 11, 6013. doi: 10.1038/s41467-020-19808-4.
Рецензия
Для цитирования:
Давуд А.А., Ясим Б.И., Рияд-аль-Джалили О. Идентификация мутаций поверхностного гликопротеина SARS-CoV-2 в штаммах, изолированных в Ираке. Медицинская иммунология. 2022;24(4):729-740. https://doi.org/10.15789/1563-0625-IOS-2455
For citation:
Dawood A.A., Jasim B.I., Riadh Al-Jalily O. Identification of Surface Glycoprotein Mutations of SARS-CoV-2 in Isolated Strains from Iraq. Medical Immunology (Russia). 2022;24(4):729-740. https://doi.org/10.15789/1563-0625-IOS-2455
Просмотров: 282
Послать статью по эл. почте 