Preview

Медицинская иммунология

Расширенный поиск

РОЛЬ ГЛИКОДЕЛИНА В РЕГУЛЯЦИИ ИММУННОЙ СИСТЕМЫ В КОНТЕКСТЕ РАЗВИВАЮЩЕЙСЯ БЕРЕМЕННОСТИ

https://doi.org/10.15789/1563-0625-2019-4-603-616

Полный текст:

Аннотация

В обзоре представлены данные о роли гликоделина А (GdA, РР14, α2-PEG, EР15, PEP, AUP, PAEP) в регуляции функций иммунной системы в контексте формирования иммунной толерантности во время беременности.

Гликоделин был впервые выделен и идентифицирован в 1976 году Петруниным Д.Д. и Татариновым Ю.С. с коллегами как новый антиген плаценты, который был назван хорионическим α2-микроглобулином. С тех пор получено огромное количество научных данных о структуре, свойствах и биологических эффектах этого гликопротеина. Этот белок имеет четыре дифференциально гликозилированные изоформы, а именно, GdA, GdF, GdC и GdS, которые секретируются в различных частях репродуктивного тракта.

Наиболее изученная изоформа, гликоделин А (GdA), секретируется децидуальным железистым эпителием, и в процессе беременности накапливается в амниотической жидкости и материнской сыворотке. Уровень GdA служит признаком фертильной функции эндометрия. GdA обладает разнонапраленными биологическими эффектами, в частности, модулирует эндокринную функцию и дифференцировку клеток трофобласта.

Роль GdA в регуляции иммунной системы заключается в ингибировании пролиферации Т- и В-лимфоцитов, подавлении цитотоксичности NK-клеток, индукции апоптоза активированных CD4+ клеток, моноцитов и NK-клеток, угнетении активности цитотоксических Т-лимфоцитов и подавление функциональной активности макрофагов и дендритных клеток. Помимо этого, GdA повышает уровень регуляторных T-лимфоцитов, сдвигает баланс Th1/Th2 в сторону Th2 и индуцирует толерантный фенотип в дендритных клетках.

Иммуномодулирующая активность GdA зависит от степени его гликозилирования, которая, в свою очередь, связана со способом получения препарата. Поэтому в обзоре проанализированы особенности иммуномодулирующего действия нативного и рекомбинантного типов гликоделина на клетки иммунной системы.

Тем не менее, суммарные эффекты GdA на клетки иммунной системы позволяют рассматривать его как один из основных факторов, формирующих иммунную толерантность организма матери к развивающемуся эмбриону. Важно также отметить, что клинические исследования выявили корреляцию между низким уровнем циркулирующего GdA с повторяющимися спонтанными абортами, что подтверждает важность этого белка в фетопротекции.

В целом, очевидно, что GdA имеет перспективы применения в биомедицине в качестве фармакологического препарата для лечения аутоиммунных заболеваний, посттрансплантационных осложнений и «перепрограммирования» аутореактивных клонов Т-лимфоцитов in vitro для дальнейшей клеточной иммунотерапии.

Об авторах

М. С. Бочкова
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской академии наук
Россия

к.б.н., научный сотрудник лаборатории экологической иммунологии 



С. А. Заморина
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской академии наук, ФГБОУ ВПО «Пермский государственный национальный исследовательский университет»
Россия

д.б.н., ведущий научный сотрудник лаборатории экологической иммунологии; профессор кафедры микробиологии и иммунологии биологического факультета

 



В. П. Тимганова
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской академии наук
Россия

к.б.н., младший научный сотрудник лаборатории экологической иммунологии 



П. В. Храмцов
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской академии наук, ФГБОУ ВПО «Пермский государственный национальный исследовательский университет»
Россия

к.б.н., младший научный сотрудник лаборатории экологической иммунологии; доцент кафедры микробиологии и иммунологии биологического факультета 



М. Б. Раев
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской академии наук, ФГБОУ ВПО «Пермский государственный национальный исследовательский университет»
Россия

д.б.н., ведущий научный сотрудник лаборатории экологической иммунологии; профессор кафедры микробиологии и иммунологии биологического факультета 

614081, Россия, г. Пермь, ул. Голева, 13

Тел.: 8 (342) 280-77-94
Факс: 8 (342) 280-92-11



Список литературы

1. Галимова Э.Ф., Ахмадуллина Г.Х., Булыгин К.В., Мочалов К.С., Галимов Ш.Н. Гликоделин S в сыворотке крови и эякуляте при идиопатическом бесплодии // Медицинская иммунология, 2015. Т. 17, № 3s. С. 178.

2. Енькова Е.В., Воронина Е.В., Грибанова В.А., Чернова А.В. Значение снижения уровня альфа2-микроглобулина фертильности для прогнозирования осложнений беременности // Доктор.Ру, 2011. № 9 (68). С. 90-93.

3. Петрунин Д.Д., Грязнова И.M., Петрунина Ю.А., Татаринов Ю.С. Иммунохимическая идентификация органоспецифического α2-глобулина плаценты человека и его содержание в амниотической жидкости // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 1976. №. 7. С. 803-804.

4. Abrahams V.M., Kim Y.M., Straszewski S.L., Romero R., Mor G. Macrophages and apoptotic cell clearance during pregnancy. AJRI, 2004, Vol. 51, pp. 275-282.

5. Alok A., Mukhopadhyay D., Karande AA. Glycodelin A, an immunomodulatory protein in the endometrium, inhibits proliferation and induces apoptosis in monocytic cells. Int. J. Biochem. Cell Biol., 2009, Vol. 41, no. 5, pp. 1138-1147.

6. Bell S.C. Purification of human secretory pregnancy-associated endometrial a2-globulin (α2-PEG) from cytosol of first trimester pregnancy endometrium. Hum. Reprod, 1986, Vol. 1, no. 5, pp. 313-318.

7. Bell S.C., Hales M.W., Patel S., Kirwan P.H., Drife J.O. Protein synthesis and secretion by the human endometrium and decidua during early pregnancy. Br. J. Obstet. Gynaecol., 1985, Vol. 92, no. 8, pp. 793-803.

8. Bersinger N.A., Birkhäuser M.H., Yared M., Wunder D.M. Serum glycodelin pattern during the menstrual cycle in healthy young women. Acta Obstet. Gynecol. Scand., 2009, Vol. 88, Iss. 11, pp. 1215-1221.

9. Bohn H., Kraus W., Winkler H. New soluble placental issue proteins: their isolation, characterisation, localisation and quantification. Placenta Suppl., 1982, Vol. 4, pp. 67-81.

10. Chiu P.C., Chung M.K., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Ho P.C., Ng E.H., Lee K.F., Yeung W.S. Cumulus oophorus-associated glycodelin-C displaces sperm-bound glycodelin-A and -F and stimulates spermatozoa-zona pellucida binding. J. Biol. Chem., 2007, Vol. 282, no. 8, pp. 5378-5388.

11. Cui J., Liu Y., Wang X. The Roles of glycodelin in cancer development and progression. Front. Immunol., 2017, Vol. 8, 1685. doi: 10.3389/fimmu.2017.01685.

12. Dalton C.F., Laird S.M., Estdale S.E., Saravelos H.G., Li T.C. Endometrial protein PP14 and CA-125 in recurrent miscarriage patients; correlation with pregnancy outcome. Hum. Reprod., 1998, Vol. 13, no. 11, pp. 3197- 3202.

13. Dell A., Morris H.R., Easton R.L., Panico M., Patankar M., Oehniger S., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Clark G.F. Structural analysis of the oligosaccharides derived from glycodelin, a human glycoprotein with potent immunosuppressive and contraceptive activities. J. Biol. Chem., 1995, Vol. 270, no. 41, pp. 24116-24126.

14. Dixit A., Balakrishnan B., Karande AA. Immunomodulatory activity of glycodelin: implications in allograft rejection. Clin. Exp. Immunol., 2018, Vol. 192, no. 2, pp. 213-223.

15. Dundar B., Dincgez Cakmak B., Aydin Boyama B., Karadag B., Ozgen G. Maternal serum glycodelin levels in preeclampsia and its relationship with the severity of the disease. J. Matern. Fetal Neonatal Med., 2018, Vol. 31, no. 21, pp. 2884-2892.

16. Faas M.M., de Vos P. Uterine NK cells and macrophages in pregnancy. Placenta, 2017, Vol. 56, pp. 44-52.

17. Flower D.R. The lipocalin protein family: structure and function. Biochem. J., 1996, Vol. 318, pp. 1-14.

18. Horne C.H., Paterson W.F., Sutcliffe R.G. Localization of alpha-uterine protein in human endometrium. J. Reprod. Fertil., 1982, Vol. 65, no. 2, pp. 447-450.

19. Huhtala M.L., Seppala M., Narvanen A., Palomaki P., Julkunen M., Bohn H. Amino acid sequence homology between human placental protein 14 and beta-lactoglobulins from various species. Endocrinology, 1987, Vol. 120, iss. 6, pp. 2620-2622.

20. Jeschke U., Richter D.-U., Walzel H., Bergemann C., Mylonas I., Sharma S., Keil C., Briese V., Friese K. Stimulation of hCG and inhibition of hPL in isolated human trophoblast cells in vitro by glycodelin A. Arch. Gynecol. Obstet., 2003, Vol. 268, no. 3, pp. 162-167.

21. Joshi S.G., Elbert K.M., Swartz D.P. Detection and synthesis of a progestagen-dependent protein in human endometrium. J. Reprod. Fertil., 1980, Vol. 59, pp. 273-285.

22. Joshi S.G., Smith R.A., Stokes D.K. A progestagen-dependent endometrial protein in human amniotic fluid. J. Reprod. Fertil., 1980, Vol. 60, pp. 317-321.

23. Joshi S. G. A progestagen-associated protein of the human endometrium:Basic studies and potential clinical applications. J. Steroid Biochem., 1983, Vol. 19, no. 1 (3), pp. 751-757.

24. Julkunen M., Rutanen E.M., Koskimies A., Ranta T., Bohn H., Seppala M. Distribution of placental protein 14 in tissues and body fluids during pregnancy. Br. J. Obstet. Gynaecol., 1985, Vol. 92, pp. 1145-1151.

25. Julkunen M., Seppala M., Janne O.A: Complete amino acid sequence of human placental protein 14: a progesterone regulated uterine protein homologous to beta-lactoglobulins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1988, Vol. 85, no. 23, pp. 8845-8849.

26. Julkunen M., Wahlstrom T., Seppala M., Koistinen R., Koskimies A.l., Stenman U.H., Bohn H. Detection and localization of placental protein 14-like protein in human seminal plasma and in the male genital tract. Arch. Androl., 1984, Vol. 12, pp. 59-67.

27. Julkunen M., Koistinen R., Sjoberg J., Rutanen E.M., Wahlstrom T., Seppala M. Secretory endometrium synthesizes placental protein 14. Endocrinology, 1986, Vol. 118, pp. 1782-1786.

28. Kämäräinen M., Halttunen M., Koistinen R., von Boguslawsky K., von Smitten K., Andersson L.C., Seppala M. Expression of glycodelin in human breast and breast cancer. Int. J. Cancer, 1999, Vol. 83, pp. 738-742.

29. Kämäräinen M., Riittinen L., Seppala M., Palotie A., Andersson L.C. Progesterone-associated endometrial protein – a constitutive marker of human erythroid precursors. Blood, 1994, Vol. 84, no. 2, pp. 467-473.

30. Koistinen H., Koistinen R., Dell A., Morris H.R., Easton R.L., Patankar M.S., Oehninger S., Clark G.F., Seppala M. Glycodelin from seminal plasma is a differentially glycosylated form of contraceptive glycodelin-A. Mol. Hum. Reprod., 1996, Vol. 2, no. 10, pp. 759-765.

31. Koistinen H., Koistinen R., Seppala M., Burova T.V., Choiset Y., Haertle T. Glycodelin and β-lactoglobulin, lipocalins with a high structural similarity, differ in ligand binding properties. FEBS Letters, 1999, Vol. 450, iss. 1-2, pp. 158-162.

32. Koopman L.A., Kopcow H.D., Rybalov B., Boyson J.E., Orange J.S., Schatz F., Masch R., Lockwood C.J., Schachter A.D., Park P.J., Strominger J.L. Human decidual natural killer cells are a unique NK cell subset with immunomodulatory potential. J. Exp. Med., 2003, Vol. 198, no. 8, pp. 1201-1212.

33. la Rocca C., Carbone F., Longobardi S., Matarese G. The immunology of pregnancy: regulatory T cells control maternal immune tolerance toward the fetus. Immunol. Lett., 2014, Vol. 162 (1 Pt A), pp. 41-48.

34. Lam K.K., Chiu P.C., Chung M.K., Lee C.L., Lee K.F., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Ho P.C., Yeung W.S. Glycodelin-A as a modulator of trophoblast invasion. Hum. Reprod., 2009, Vol. 24.

35. Lapid K., Sharon N. Meet the multifunctional and sexy glycoforms of glycodelin. Glycobiology, 2006, Vol. 16, no. 3, pp. 39R-45R.

36. Lee C., Vijayan M., Koistinen H., Seppala M. Ng E.H.Y., Yeung W.S.B., Chiu P.C.N. T19: The regulatory roles of decidual glycodelin-A on trophoblast and immune cell functions during early pregnancy. Am. J. Reprod. Immunol., 2018, Vol. 80, pp. 28-28.

37. Lee C.L., Chiu P.C., Lam K.K., Chan R.W., Chu I.K., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Lee K.F., Yeung W.S. Glycodelin-A modulates cytokine production of peripheral blood natural killer cells. Fertil Steril., 2010, Vol. 94, no. 2, pp. 769-771.

38. Lee C.L., Chiu P.C., Lam K.K., Siu S.O., Chu I.K., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Lee K.F., Yeung W.S. Differential actions of glycodelin-A on Th1 and Th2 cells: a paracrine mechanism that could produce the Th2 dominant environment during pregnancy. Hum. Reprod., 2011, Vol. 26, pp. 517-526.

39. Lee C.L., Lam E.Y., Lam K.K., Koistinen H., Seppala M., Ng E.H., Yeung W.S., Chiu P.C. Glycodelin-A stimulates interleukin-6 secretion by human monocytes and macrophages through L-selectin and the extracellular signal-regulated kinase pathway. J. Biol. Chem., 2012, Vol. 287, no. 44, pp. 36999-37009.

40. Lee C.L., Lam K.K.W., Vijayan M., Koistinen H., Seppala M., Ng E.H.Y., Yeung W.S.B., Chiu P.C.N. The pleiotropic effect of glycodelin-A in early pregnancy. Am. J. Reprod. Immunol., 2016, Vol. 75, pp. 290-297.

41. Lee C.L., Pang P.C., Yeung W.S., Tissot B., Panico M., Lao T.T., Chu I.K., Lee K.F., Chung M.K., Lam K.K., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Morris H.R., Dell A., Chiu P.C. Effects of differential glycosylation of glycodelins on lymphocyte survival. J. Biol. Chem., 2009, Vol. 284, no. 22, pp. 15084-15096.

42. Li M., Huang S.J. Innate immunity, coagulation and placenta-related adverse pregnancy outcomes. Thromb. Res., 2009, Vol. 124, no. 6, pp. 656-662.

43. Miller R.E., Fayen J.D., Chakraborty S., Weber M.C., Tykocinski M.L. A receptor for the lipocalin placental protein 14 on human monocytes. FEBS Letter., 1998, Vol. 436, iss. 3, pp. 455-460.

44. Mishan-Eisenberg G., Borovsky Z., Weber M.C., Gazit R., Tykocinski M.L., Rachmilewitz J. Differential regulation of Th1/Th2 cytokine responses by placental protein 14. J. Immunol., 2004, Vol. 173, no. 9, pp. 5524-5530.

45. Morris H.R., Dell A., Easton R.L., Panico M., Koistinen H., Koistinen R., Oehniger S., Patankar M., Seppala M., Clark G.F. Gender-specific glycosylation of human glycodelin affects its contraceptive activity. J. Biol. Chem., 1997, Vol. 217, pp. 32159-32167.

46. Morrow D.M., Xiong N., Getty R.R., Ratajczak M.Z., Morgan D., Seppala M., Riittinen L., Gewirtz A.M., Tykocinski M.L. Hematopoietic placental protein 14. An immunosuppressive factor in cells of the megakaryocytic lineage. Am. J. Pathol., 1994, Vol. 145, pp. 1485-1495.

47. Mukhopadhyay D., SundarRaj S., Alok A., Karande A.A. Glycodelin A, not glycodelin S, is apoptotically active. Relevance of sialic acid modification. J. Biol. Chem., 2004, Vol. 279, pp. 8577-8584.

48. Mukhopadhyay D., Sundereshan S., Rao C., Karande A.A. Placental protein 14 induces apoptosis in T cells but not in monocytes. J. Biol. Chem., 2001, Vol. 276, no. 30, pp. 28268-28273.

49. Ochanuna Z., Geiger-Maor A., Dembinsky-Vaknin A., Karussis D., Tykocinski M.L., Rachmilewitz J. Inhibition of effector function but not T cell activation and increase in FoxP3 expression in T cells differentiated in the presence of PP14. PLoS ONE, 2010, Vol. 5, no. 9, e12868. doi: 10.1371/journal.pone.0012868.

50. Okamoto N., Uchida A., Takakura K., Kariya Y., Kanzaki H., Riittinen L., Koistinen R., Seppala M., Mori T. Suppression by human placental protein 14 of natural killer cell activity. Am. J. Reprod. Immunol., 1991, Vol. 26, no. 4, pp. 137-142.

51. Pan H.-F., Leng R.-X., Zhang N., Tao J.-H., Ye D.-Q. Role and therapeutic potential of Glycodelin A in systemic lupus erythematosus. Rheumatol. Int., 2011, Vol. 31, no. 5, pp. 563-565.

52. Pockley A.G., Bolton A.E. Placental protein 14 (PP14) inhibits the synthesis of interleukin-2 and the release of soluble interleukin-2 receptors from phytohaemagglutinin-stimulated lymphocytes. Clin. Exp. Immunol., 1989, Vol. 77, no. 2, pp. 252-256.

53. Pockley A.G., Bolton A.E. The effect of human placental protein 14 (PP14) on the production of interleukin-1 from mitogenically stimulated mononuclear cell cultures. Immunology, 1990, Vol. 69, no. 2, pp. 277-281.

54. Pockley A.G., Mowles E.A., Stoker R.J., Westwood O.M., Chapman M.G., Bolton A.E. Suppression of in vitro lymphocyte reactivity to phytohemagglutinin by placental protein 14. J. Reprod. Immunol., 1988, Vol. 13, no. 1, pp. 31-39.

55. Rachmilewitz J., Riely G.J., Huang J.H., Chen A., Tykocinski M.L. A rheostatic mechanism for T cell inhibition based on elevation of activation thresholds. Blood, 2001, Vol. 98, no. 13, pp. 3727-3732.

56. Rachmilewitz J., Riely G.J., Tykocinski M.L. Placental protein 14 functions as a direct T cell inhibitor. Cell Immunol., 1999, Vol. 191, no. 1, pp. 26-33.

57. Ren S., Howell P.M. Jr., Han Y., Wang J., Liu M., Wang Y., Quan G., Du W., Fang L., Riker A.I. Overexpression of the progestagen-associated endometrial protein gene is associated with microphthalmia-associated transcription factor in human melanoma. Ochsner J., 2011, Vol. 11, no. 3, pp. 212-219.

58. Riquelme P., Haarer J., Kammler A., Walter L., Tomiuk S., Ahrens N., Wege A.K., Goecze I., Zecher D., Banas B., Spang R., Fandrich F., Lutz M. B., Sawitzki B., Schlitt H.J., Ochando J., Geissler E.K., Hutchinson J.A. TIGIT+ iTregs elicited by human regulatory macrophages control T cell immunity. Nat. Commun., 2018, Vol. 9, no. 1, 2858. doi: 10.1038/s41467-018-05167-8.

59. Saito S., Nakashima A., Shima T., Ito M. Th1/Th2/Th17 and regulatory T cell paradigm in pregnancy. Am. J. Reprod. Immunol., 2010, Vol. 63, no. 6, pp. 601-610.

60. Santner-Nanan B., Peek M.J., Khanam R., Richarts L., Zhu E., Fazekas de St. Groth. B., Nanan R. Systemic increase in the ratio between Foxp3+ and IL-17-producing CD4+ T cells in healthy pregnancy but not in preeclampsia. J. Immunol., 2009, Vol. 183, no. 11, pp. 7023-7030.

61. Scherjon S., Lashley L., Hoorn M.L. Claas F. Fetus specific T cell modulation during fertilization, implantation and pregnancy. Placenta, 2011, Vol. 32, Suppl. 4, pp. S291-297.

62. Schneider M., Meister M., Muley T. Glycodelin as diagnostic and prognostic marker and for monitoring treatment of lung diseases. European patent application, Bulletin, 2016.06, EP2982765A1.

63. Schneider M.A., Granzow M., Warth A., Schnabel P.A., Thomas M., Herth F.J., Dienemann H., Muley T., Meister M. Glycodelin A new Biomarker with immunomodulatory functions in non-small cell lung cancer. Clin. Cancer Res., 2015, Vol. 21, no. 15, pp. 3529-3540.

64. Schneider M.A., Muley T., Kahn N.C., Warth A., Thomas M., Herth F.J.F., Dienemann H., Meister M. Glycodelin is a potential novel follow-up biomarker for malignant pleural mesothelioma. Oncotarget, 2016, Vol. 7, no. 44, pp. 71285-71297.

65. Scholz C., Heublein S., Lenhard M., Friese K., Mayr D., Jeschke U. Glycodelin A is a prognostic marker to predict poor outcome in advanced stage ovarian cancer patients. BMC Res. Notes, 2012, Vol. 5, p. 551.

66. Scholz C., Toth B., Brunnhuber R., Rampf E., Weissenbacher T., Santoso L., Friese K., Jeschke U. Glycodelin А induces a tolerogenic phenotype in monocyte-derived dendritic cells in vitro. Am. J. Reprod. Immunol., 2008, Vol. 60, no. 6, pp. 501-512.

67. Seppälä M., Koistinen H., Koistinen R. Glycodelins. Trends. Endocrinol. Metab., 2001, Vol. 12, no. 3, pp. 111- 117.

68. Seppälä M., Koistinen H., Koistinen R., Chiu P.C., Yeung W.S.B. Glycosylation related actions of glycodelin: gamete, cumulus cell, immune cell and clinical associations. Hum. Reprod. Update, 2007, Vol. 13, no. 3, pp. 275-287.

69. Seppälä M., Taylor R.N., Koistinen H., Koistinen R., Milgrom E. Glycodelin: a major lipocalin protein of the reproductive axis with diverse actions in cell recognition and differentiation. Endocr. Rev., 2002, Vol. 23, no. 4, pp. 401-430.

70. Soni C., Karande A.A. Glycodelin A suppresses the cytolytic activity of CD8+ T lymphocytes. Mol. Immunol., 2010, Vol. 47, no. 15, pp. 2458-2466.

71. Soni C., Karande A.A. Glycodelin-A interferes with IL-2/IL-2R signalling to induce cell growth arrest, loss of effector functions and apoptosis in T-lymphocytes. Hum. Reprod., 2012, Vol. 27, no. 4, pp. 1005-1015.

72. Sorensen S., Myrhoj V., Nguyen T.H., Aaslo P., Hansen Y.B. Affinity purification of native glycodelin from amniotic fluid for biological investigations and development of a glycodelin ELISA for clinical studies. Protein Expr. Purif., 2017, Vol. 130, pp. 73-80.

73. Sundar Raj S., Mukhopadhyay D., Karande A.A. Glycodelin A triggers mitochondrial stress and apoptosis in T cells by a mechanism distinct and independent of TCR signaling. Mol. Immunol., 2008, Vol. 45, no. 8, pp. 2391- 2400.

74. Sutcliffe R.G., Bolton A.E., Sharp F., Nicholson L.V.B., MacKinnon R. Purification of human alpha uterine protein. J. Reprod. Fert., 1980, Vol. 58, no. 2, pp. 435-442.

75. Taheripanah R., Zamaniyan M., Akhoondzadeh S., Taheripanah A., Malih N. Uterine and serum glycodelin concentration in recurrent implantation failure versus normal fertile women on implantation window. Int. J. Women’s Health Reprod. Sci., 2017, Vol. 5, no. 2, pp. 103-106.

76. Toth B., Rogenhofer N., Jeschkec U., Scholzc C., Wurfel W., Thaler C.J., Makrigiannakis A. Recurrent miscarriage: current concepts in diagnosis and treatment. J. Reprod. Immunol., 2010, Vol. 85, no. 1, pp. 24-32.

77. Toth B., Roth K., Kunert-Keil C., Scholz C., Schulze S., Mylonas I., Friese K., Jeschke U. Glycodelin protein and mRNA is downregulated in human first trimester abortion and partially upregulated in mole pregnancy. J. Histochem. Cytochem., 2008, Vol. 56, no. 5, pp. 477-485.

78. Tse J.Y., Chiu P.C., Lee K.F., Seppala M., Koistinen H., Koistinen R., Yao Y.Q., Yeung W.S. The synthesis and fate of glycodelin in human ovary during folliculogenesis. Mol. Hum. Reprod., 2002, Vol. 8, no. 2, pp. 142-148.

79. Vigne J.L., Hornung D., Mueller M.D., Taylor R.N. Purification and characterization of an immunomodulatory endometrial protein, glycodelin. J. Biol. Chem., 2001, Vol. 276, no. 20, pp. 17101-17105.

80. Vijayan M., Lee C-L., Chiu P.C.N., Lee K.F. P56 Glycodelin-A polarised human macrophages exhibit characteristics and functions similar to decidual macrophages. Am. J. Reprod. Immunol., 2018, Vol. 80, pp. 81-82.

81. Waites G.T., Bell S.C. Immunohistological localization of human pregnancy-associated endometrial alpha 2-globulin (alpha 2-PEG), a glycosylated beta-lactoglobulin homologue, in the decidua and placenta during pregnancy. J. Reprod. Fertil., 1989, Vol. 87, no. 1, pp. 291-300.

82. Weber R., Meister M., Muley T., Thomas M., Sultmann H., Warth A., Winter H., Hearth F.J.R., Schneider M.A. Pathways regulating the expression of the immunomodulatory protein glycodelin in non‑small cell lung cancer. Int. J. Oncol., 2019, Vol. 54, no. 2, pp. 515-526.

83. Yaniv E., Borovsky Z., Mishan-Eisenberg G., Rachmilewitz J. Placental protein 14 regulates selective B cell responses. Cell Immunol., 2003, Vol. 222, no. 2, pp. 156-163.

84. Yeung W.S., Lee K.F., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Ho P.C., Chiu P.C. Effects of glycodelins on functional competence of spermatozoa. J. Reprod. Immunol., 2009, Vol. 83, no. 1-2, pp. 26-30.

85. Yeung W.S., Lee K.F., Koistinen R., Koistinen H., Seppala M., Ho P.C., Chiu P.C. Glycodelin: a molecule with multi-functions on spermatozoa. Soc. Reprod. Fertil. Suppl., 2007, Vol. 63, pp. 143-151.


Для цитирования:


Бочкова М.С., Заморина С.А., Тимганова В.П., Храмцов П.В., Раев М.Б. РОЛЬ ГЛИКОДЕЛИНА В РЕГУЛЯЦИИ ИММУННОЙ СИСТЕМЫ В КОНТЕКСТЕ РАЗВИВАЮЩЕЙСЯ БЕРЕМЕННОСТИ. Медицинская иммунология. 2019;21(4):603-616. https://doi.org/10.15789/1563-0625-2019-4-603-616

For citation:


Bochkova M.S., Zamorina S.A., Timganova V.P., Khramtsov P.V., Rayev M.B. THE ROLE OF GLYCODELIN IN THE REGULATION OF THE IMMUNE SYSTEM IN THE CONTEXT OF DEVELOPING PREGNANCY. Medical Immunology (Russia). 2019;21(4):603-616. https://doi.org/10.15789/1563-0625-2019-4-603-616

Просмотров: 121


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1563-0625 (Print)
ISSN 2313-741X (Online)