СУПЕРСЕМЕЙСТВО РЕЦЕПТОРА ФАКТОРА НЕКРОЗА ОПУХОЛИ Α И БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP90: МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ ВЗАИМООТНОШЕНИЯ

Резюме.  Проведено  исследование  взаимодействия  суперсемейства  рецептора  фактора  некроза  опухоли α и белка теплового шока Hsp90 в опухолевых клетках линии Jurkat. В условиях культивиро вания опухолевых клеток с ингибитором белка теплового шока Hsp90 (17-AAG) увеличивается число клеток, презентирующих на поверхности TNFR1 и FasR, что облегчает запуск программирован- ной гибели клеток. Также было выявлено, что блокирование белка теплового шока Hsp90 в услови ях in vitro вызывает снижение FasL и не влияет на продукцию TNFα, sTNFR1 в опухолевых клетках.

1. Жижина Г.П. Роль апоптоза в нормальном онтогенезе, патогенезе и старении // Клиническая геронтология. – 2002. – Т. 8, № 4. – С. 3-10.

2. Жукова О.Б., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. Апоптоз и вирусная инфекция. – Томск: Изд-во Том. ун-та, 2006. – 142 с.

3. Кайгородова Е.В., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Марошкина А.Н., Белкина М.В., Чечина О.Е., Зима А.П. Действие ингибиторов белков теплового шока 90 и 27 на дексаметазониндуцированный апоптоз опухолевых клеток // Бюллетень сибирской медицины. – 2010. – № 3. – C. 68-72.

4. Кайгородова Е.В., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. , Белкина М.В. , Марошкина А.Н. Роль белка теплового шока 90 в регуляции апоптоза опухолевых клеток // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2010. – Т. 150, № 10. – С. 424-427.

5. Кетлинский С.А., Симбирцев А.С. Цитокины. – СПб: Фолиант, 2008. – 552 с.

6. Косенков Д.А., Ляшенко А.А., Кешелава В.В., Северин Е.С. Основные виды противоопухолевых вакцин // Вопросы биологической медицинской и фармацевтической химии. – 2007. – № 3. – C. 3-9.

7. Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Жукова О.Б. Роль NF-κB, p53 и p21 в регуляции ФНОαопосредованного апоптоза лимфоцитов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2010. – Т. 149, № 1. – С. 56-59.

8. Фильченков А.А. Апоптомодуляторы // Биомедицинская химия. – 2003. – Т. 49, № 4. – С. 333-359.

9. Aderka D. The potential biological and clinical significance of the soluble tumor necrosis factor receptors // Cytokine Growth Factor Rev. – 1996. – Vol. 7, N 3. – P. 231-240.

10. Amolins M.W., Blagg B.S. Natural product inhibitors of Hsp90: potential leads for drug discovery // Mini Rev. Med. Chem. – 2009. – Vol. 9, N 2. – P. 140-52.

11. Arya R., Mallik M., Lakhotia S.C. Heat shock genes – integrating cell survival and death // J. Biosci. – 2007. – Vol. 32, N 3. – P. 595-610.

12. Becker B., Multhoff G., Farkas B., Wild P.J., Landthaler M., Stolz W., Vogt T. Induction of Hsp90 protein expression in malignant melanomas and melanoma metastases // Exp. Dermatol. – 2004. – Vol. 13, N 1. – P. 27-32.

13. Beere H.M. Death versus survival: functional interaction between the apoptotic and stress-inducible heat shock protein pathways // J. Clin. Invest. – 2005. – Vol. 115, N 10. – P. 2633-2639.

14. Bradley J.R. TNF-mediated inflammatory disease // J. Pathol. – 2008. – Vol. 214, N 2. – P. 149-160.

15. Chen G., Cao P., Goeddel D.V. TNF-induced recruitment and activation of the IKK complex require Cdc37 and Hsp90 // Mol. Cell. – 2002. – Vol. 9, N 2. – P. 401-410.

16. Gallegos Ruiz M.I., Floor K., Roepman P., Rodriguez J.A., Meijer G.A., Mooi W.J., Jassem E., Niklinski J., Muley T., van Zandwijk N., Smit E.F., Beebe K., Neckers L., Ylstra B., Giaccone G. Integration of gene dosage and gene expression in non-small cell lung cancer, identification of HSP90 as potential target // PLoS One. – 2008. – Vol. 3, Issue 3. – P. 1-8.

17. Hartl F.U., Hayer-Hartl M. Molecular chaperones in the cytosol: from nascent chain to folded protein // Science. – 2002. – Vol. 295, N 5561. – P. 1852-1858.

18. Hehlgans T., Pfeffer K. The intriguing biology of the tumour necrosis factor/tumour necrosis factor receptor superfamily: players, rules and the games // Immunology. – 2005. – Vol. 115, N 1. – P. 1-20.

19. Hirata H., Takahashi A., Kobayashi S., Yonehara S., Sawai H., Okazaki T., Yamamoto K., Sasada M. Caspases are activated in a branched protease cascade and control distinct downstream processes in Fas-induced apoptosis // J. Exp. Med. – 1998. – Vol. 187, N 4. – P. 587-600.

20. Lanneau D., Brunet M., Frisan E., Solary E., Fontenay M., Garrido C. Heat shock proteins: essential proteins for apoptosis regulation // J. Cell. Mol. Med. – 2008. – Vol. 12, N 3. – Р. 743-761.

21. Lejeune F. J., Li nard D., Matter M., R egg C. Efficiency of recombinant human TNF in human cancer therapy // Cancer Immunity. – 2006. –Vol. 6. – P. 6-22.

22. Lewis J., Devin A., Miller A., Lin Y., Rodriguez Y., Neckers L., Liu Z.-G. Disruption of Hsp90 Function Results in Degradation of the Death Domain Kinase, Receptor-interacting Protein (RIP), and Blockage of Tumor Necrosis Factor-induced Nuclear Factor-κB Activation // J. Biol. Chem. – 2000. – Vol. 275, N 14. – P. 10519-10526.

23. Locksley R.M., Killeen N., Lenardo M.J. The TNF and TNF receptor superfamilies: integrating mammalian biology // Cell. – 2001. – Vol. 104, N 4. – P. 487-501.

24. Micheau O., Solary E., Hammann A., Dimanche-Boitrel M.T. Fas ligand-independent, FADD-mediated activation of the Fas death pathway by anticancer drugs // J. Biol. Chem. – 1999. – Vol. 274, N 12. – P. 7987-7992.

25. Ogata M., Naito Z., Tanaka S., Moriyama Y., Asano G. Overexpression and localization of heat shock proteins mRNA in pancreatic carcinoma // J. Nippon Med. Sch. – 2000. – Vol. 67, N 3. – P. 177-185.

26. Screaton G., Xu X.N. T cell life and death signaling via TNF-receptor family members // Curr. Opin. Immunol. – 2000. – Vol. 12, N 3. – P. 316-322.

27. Smyth M.J., Cretney E., Kelly J.M., Westwood J.A., Street S.E., Yagita H., Takeda K., van Dommelen S.L., Degli-Esposti M.A., Hayakawa Y. Activation of NK cell cytotoxicity // Mol. Immunol. – 2005. – Vol. 42, N 4. – P. 501-510.

28. Wang X., Lin Y. Tumor necrosis factor and cancer, buddies or foes? // Acta Pharmacol Sin. – 2008. – Vol. 29, N 11. – P. 1275-1288.

29. Zhang G. Tumor necrosis factor family ligand-receptor binding // Curr. Opin. Struct. Biol. – 2004. – Vol. 14, N 2. – P. 154-160.