ИММУНОРЕГУЛЯТОРНЫЕ СВОЙСТВА ТРОМБОСПОНДИНА-1, КОМПОНЕНТА ВНЕКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА И ИНГИБИТОРА АНГИОГЕНЕЗА
Аннотация
Резюме. Тромбоспондин-1 (TSP-1) является белком внеклеточного матрикса и способен регулировать адгезию, миграцию, пролиферацию и выживаемость различных типов клеток, включая клетки иммунной системы. Многие клетки организма секретируют TSP-1, и его экспрессия значительно выражена в местах тканевого повреждения и восстановления (репарации). Первоначально TSP-1 был охарактеризован как эндогенный ингибитор ангиогенеза. Известно, что этот фактор обладает антиангиогенными свойствами, которые заключаются в ингибиции пролиферации эндотелиальных клеток in vitro и роста сосудов in vivo. Получены многочисленные свидетельства участия TSP-1 в процессах клеточной регуляции при эмбриональном развитии, поддержании нормального гомеостаза тканей во взрослом организме, в процессе ранозаживления, иммунного ответа, а также при опухолевом росте. TSP-1 представляет собой большую тримерную молекулу матриклеточного гликопротеина, состоящую из множества структурных доменов, взаимодействующих с разнообразными рецепторами и молекулами. Многие клетки крови и их предшественники обладают способностью как продуцировать TSP-1, так и взаимодействовать с ним. В настоящем обзоре даны современные представления об участии TSP-1 в процессах дифференцировки, созревания и функционирования клеток иммунной системы.
Об авторах
С. А. Кузнецова
ГУ НИИ экспериментальной медицины РАМН, Санкт-Петербург
Россия
Россия
Отдел иммунологии
197376, Санкт-Петербург, ул. Ак. Павлова, 12
А. В. Крылов
ГУ НИИ экспериментальной медицины РАМН, Санкт-Петербург
Россия
Отдел иммунологии
Россия
Отдел иммунологии
Е. П. Киселева
ГУ НИИ экспериментальной медицины РАМН, Санкт-Петербург
Россия
Отдел иммунологии
Россия
Отдел иммунологии
Список литературы
1. Adams J.C. Functions of the conserved thrombospondin carboxy-terminal cassette in cell-extracellular matrix interactions and signaling // Int. J. Biochem. Cell Biol. − 2004. – Vol. 36. – P. 1102-1114.
2. Adams J.C., Lawler J. The thrombospondins // Int. J. Biochem. Cell Biol. – 2004. – Vol. 36. – P. 961 - 968.
3. Armant M., Avice M.N., Hermann P., Rubio M., Kiniwa M., Delespesse G., Sarfati M. CD47 ligation selectively downregulates human interleukin 12 production // J. Exp. Med. – 1999. – Vol. 190, N 8. – P. 1175-1182.
4. Avice M.N., Rubio M., Sergerie M., Delespesse G., Sarfati M. CD47 ligation selectively inhibits the development of human naпve T cells into Th1 effectors // J. Immunol. – 2000. – Vol. 165, N 8. – P. 4624-4631.
5. Bainbrige J., Sivakumar B., Paleolog E. Angiogenesis as a therapeutic target in arthritis: lessons from oncology // Cur. Pharm. Design. – 2006. – Vol. 12. – P. 2631-2644.
6. Balkwill F., Mantovani A. Inflammation and cancer: back to Virchov? // The Lancet. – 2001. – Vol. 357. – P. 539-545.
7. Beppu R., Nakamura K., Miyajima-Uchida H., Kuroki M., Khare P.D., Yamauchi Y., Ymashita Y., Shirakusa T., Kuroki M. Soluble thrombospondin-1 suppresses T cell proliferation and enhances IL-10 secretion by antigen presenting cells stimulated with phytochemagglutinin // Immunol. Invest. – 2001. – Vol. 30, N 2. – P. 143-156.
8. Bocci G., Francia G., Man S., Lawler J., Kerbel R.S. Thrombospondin 1, a mediator of the antiangiogenic effects of low-dose metronomic chemotherapy // PNAS. – 2003. – Vol. 100, N 22. – P. 12917-12922.
9. Bornstein P. Thrombospondins as matricellular modulators of cell function // J. Clin. Invest. – 2001. – Vol. 107, N 8. – P. 929-934.
10. Böttcher A., Gaipl U.S., Fürnrohr B.G., Herrmann M., Girkontaite I., Kalden J.R., Voll R.E. Involvment of phosphatidylserine, αvβ3, СВ14, СВ36, and complement C1q in the phagocytosis of primary necrotic lymphocytes by macrophages // Arthritis & Rheumatism. – 2006. – Vol. 54, N 3. – P. 927-938.
11. Browder T., Folkman J., Pirie-Shepherd S. The Hemostatic System as a Regulator of Angiogenesis // J. Biol. Chem. – 2000. – Vol. 275, N 3. – P. 1521-1524.
12. Brown E.J., Frazier W.A. Integrin-associated protein (CD47) and its ligands // Trends. Cell Biol. – 2001. – Vol. 11, N. 3. – P. 130-135.
13. Crawford S.E., Stellmach V., Murphy-Ullrich J.E., Ribeiro S.M., Lawler J., Hynes R.O., Boivin G.P., Bouck N. Thrombospondin-1 is a major activator of TGF-β1 in vivo // Cell. – 1998. – Vol. 93. – P. 1159-1170.
14. Demeure C.E., Tanaka H., Mateo V., Rubio M., Delespesse G., Sarfati M. CD47 engagement inhibits cytokine production and maturation of human dendritic cells // J. Immunol. – 2000. – Vol. 164, N 4. – P. 2193-2199.
15. De Nichilo M.O., Burns G.F. Macrophage colony-stimulating factor induces thrombospondin 1 production by cultured human macrophages // J. Cell. Physiol. – 1995. – Vol. 164, N 2. – P. 223-231.
16. Doyen V., Rubio N., Braun D., Nakajima T., Abe J., Saito H., Delespesse D., Sarfati M. Thrombospondin 1 is an autocrine negative regulator of human dendric cell activation // J. Exp. Med. – 2003. – Vol. 8. – P. 1277-1283.
17. Elzie C.A., Murphy-Ullrich J.E. The N-terminus of thrombospondin: the domain stands apart // Int. J. Biochem. Cell Biol. – 2004. – Vol. 36. – P. 1090-1101.
18. Febbraio M., Silverstain R.L. CD36: implication in cardiovascular disease // Int. J. Biochem. Cell Biol. – 2007. – Vol. 39, N. 11. – P. 2012-2030.
19. Forslöw A., Liu Z., Sundqvist K.-G. Receptor communication within the lymphocyte plasma membrane: a role for the thrombospondin family of matricellular proteins // Cell. Mol. Life. Sci. – 2007. – Vol. 64. – P. 66-76.
20. Grimbert P., Bouguermouh S., Baba N., Nakajima T., Allakhverdi Z., Braun D., Saito H., Rubio M., Delespesse G., Sarfati M. Thrombospondin/CD47 interaction: a pathway to generate regulatory T cells from human CD4+ CD25- T cells in response to inflammation // J. Immunol. – 2006. – Vol. 177, N 6. – P. 3534-3541.
21. Johanson U., Higginbottomy K., Londei M. CD47 Ligation induces a rapid caspase-independent apoptosis-like cell death in human monocytes and dendritic cells // Scand. J. of Immunol. – 2004. – Vol. 59. – P. 40-49.
22. Johansson U., Londei M. Ligation of CD47 during monocyte differentiation into dendritic cells results in reduced capacity for interleukin-12 production // Scan. J. Immunol. – 2004. – Vol. 59, N 1. – P. 50-57.
23. Hagedorn M., Bikfalvi A. Target molecules for anti-angiogenic therapy: from basic research to clinical trials // Critical Rev. Oncol./Hematol. – 2000. – Vol. 34. – P. 89-110.
24. Iruela-Arispe M.L., Luque A., Lee N. Thrombospondin modules and angiogenesis // Int. J. Biochem. Cell Biol. – 2004. – Vol. 36. – P. 1070-1078.
25. Isenberg J.S., Frazier W.A., Roberts D.D. Thrombospondin-1: a physiological regulator of nitric oxide signaling // Cell. Mol. Life Sci. – 2008. – Vol. 65. – P. 728-742.
26. Kim S.A., Kang J.H., Cho I., Bac S.W., Hong K.J. Cell-type specific regulation of thrombospondin-1 expression and its promoter activity by regulatory agents // Exp. Mol. Med. – 2001. – Vol. 33, N 3. – P. 117-123.
27. Kuznetsova S.A., Roberts D.D. Functional regulation of T lymphocytes by modulatory extracellular matrix proteins // Int. J. Biochem. Cell Biol. – 2004. – Vol. 36. – P. 1126-1134.
28. Lamy L., Foussat A., Brown E.J., Bornstain P., Ticchioni M., Bernard A. Interactions between CD47 and thrombospondin reduce inflammation // J. Immunol. – 2007. – Vol. 178, N 9. – P. 5930-5939.
29. Li S.S., Forslöw A., Sundqvist K.-G. Autocrine Regulation of T cell Motility by Calreticulin-Thrombospondin-1 Interaction // J. Immunol. – 2005. – Vol. 175. – P. 654-661.
30. Li SS., Liu Z., Uzunel M., Sundqvist K.G. Endogenous thrombospondin-1 is a cell-surface ligand for regulation of integrin-dependent T-lymphocyte adhesion // Blood. – 2006. – Vol. 108, N 9. – P. 3112-3120.
31. Li Z., Calzada M.J., Sipes J.M., Cashel J.A., Krutzsch H.C., Annis D.S., Mosher D.F., Roberts D.D. Interactions of thrombospondins with α4β1 integrin and CD47 differentially modulate T cell behavior // J. Cell. Biol. – 2002. – Vol. 157, N 3. – P. 509-519.
32. Lu H., Ouyang W., Huang C. Inflammation, a key event in cancer development // Mol. Cancer Res. – 2006. – Vol. 4, N 4. – P. 221-233.
33. Manna P.P., Dimitry J., Oldenborg P., Frazier W.A. CD47 Augments Fas/CD95-mediated Apoptosis // J. Biol. Chem. – 2005. – Vol. 280, N 33. – P. 29637-29644.
34. Marteau F., Suares Gonzales N., Communi D., Goldman M., Boeynaems J.M., Communi D. Thrombospondin-1 and indoleamine 2,3-dioxygenase are major targets of extracellular ATP in human dendritic cells // Blood. – 2005. – Vol. 106. – P. 3860-3866.
35. Masli S., Turpie B., Streilein J.W. Thrombospondin orchestrates the tolerance-promoting properties of TGFβ-treated antigen-presenting cells // International Immunology. – 2006. – Vol. 18, N 5. – P. 689-699.
36. Narizhneva N.V., Razorenova O.V., Podrez E.A., Chen J., Chandrasekharan U.M., DiCorleto P.E., Plow E.F., Topol E.J., Byzova T.V. Thrombospondin-1 up-regulates expression of cell adhesion molecules and promotes monocyte binding to endothelium // FASEB J. – 2005. – Vol. 19, N 9. – P. 1158-1160.
37. Pierson B.A., Gupta K., Hu W.S., Miller J.S. Human natural killer cell expansion is regulated by thrombospondin-mediated activation of transforming growth factor-beta 1 and independent accessory cell-derived contact and soluble factors // Blood. – 1996. – Vol. 87, N 1. – P. 180-189.
38. Roberts D.D. regulation of tumor growth and metastasis by thrombospondin-1 // FASEB J. – 1996. – Vol. 10. – P. 1183-1191.
39. Roberts D.D. Thrombospondins: from structure to therapeutics // Cell. Mol. Life Sci. – 2008. – Vol. 65. – P. 669-671.
40. Schruefer R., Sulyok S., Schymeinsky J., Peters T., Scharffetter-Kochanek K., Walzog B. The proangiogenic capacity of polymorphonuclear neutrophils delineated by microarray technique and by measurement of neovascularization in wounded skin of CD18-deficient mice // J. Vasc. Res. – 2006. – Vol. 43, N 1. – P. 1-11.
41. Stern M., Savill J., Haslett C. Human monocyte-derived macrophage phagocytosis of senescent eosinophils undergoing apoptosis. Mediation by alpha v beta 3/ CD36/ thrombospondin recognition mechanism and lack of phlogistic response // Am. J. Pathol. – 1996. – Vol. 149, N 3. – P. 911-921.
42. Streilein J.W. Ocular immune privilege: the eye takes a dim practical view of immunity and inflammation // J. Leukoc. Biol. – 2003. – Vol. 74. – P. 179-185.
43. Vailh B., Feige J.-J. Thrombospondins as anti-angiogenic therapeutic agents // Cur. Pharm. Design. – 2003. – Vol. 9. – P. 583-588.
44. Vallé A.N., Yang H., Klimiuk P.A., Weyand C.M., Goronzy J.J. Synoviocyte-mediated expansion of inflammatory T cells in synovitis is dependent on CD47-thrombospondin 1 interaction // J. Immunol. – 2003. – Vol. 171, N 4. – P. 1732-1740.
45. Yamauchi Y., Kuroki M., Imakiire T., Abe H., Uchida H., Beppu R., Ymashita Y., Kuroki M., Shirakusa T. Thrombospondin-1 differentially regulates release of IL-6 and IL-10 by human monocytic cell line U937 // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2002. – Vol. 290, N 5. – P. 1551-1557.
46. Yesner L.M., Huh H.Y., Pearce S.F., Silverstain R.L. Regulation of monocyte CD36 and thrombospondin-1 expression by soluble mediators // Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. – 1996. – Vol. 16, N 8. – P. 1019-1025.
47. Zamiri P., Masli S., Kitaichi N., Taylor A., Streilein J.W. Thrombospondin plays a vital role in the immune privilege of the eye // Invest.Ophtalmol. Vis. Sci. – 2005. – Vol. 46. – P. 908-919.
При поддержке: Роснаука, РФФИ
Для цитирования:
Кузнецова С.А., Крылов А.В., Киселева Е.П. ИММУНОРЕГУЛЯТОРНЫЕ СВОЙСТВА ТРОМБОСПОНДИНА-1, КОМПОНЕНТА ВНЕКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА И ИНГИБИТОРА АНГИОГЕНЕЗА. Медицинская иммунология. 2008;10(6):499-506. https://doi.org/10.15789/1563-0625-2008-6-499-506
For citation:
Kuznetsova S.A., Krylov A.V., Kiseleva E.P. IMMUNOREGULATORY PROPERTIES OF THROMBOSPONDIN-1, A EXTRACELLULAR MATRIX COMPONENT AND ANGIOGENESIS INHIBITOR. Medical Immunology (Russia). 2008;10(6):499-506. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/1563-0625-2008-6-499-506
Просмотров: 667
Послать статью по эл. почте 