Preview

Медицинская иммунология

Расширенный поиск

Streptococcus pyogenes: феномен неиммунного связывания иммуноглобулинов человека и его роль в патологии

https://doi.org/10.15789/1563-0625-SPP-2450

Полный текст:

Аннотация

М- и М-подобные белки являются основными факторами патогенности широко распространенного и потенциально смертельного бактериального патогена Streptococcus pyogenes. Эти белки обеспечивают устойчивость микроба к врожденным и адаптивным иммунным реакциям, привлекая специфические белки человека на поверхность стрептококка. Неиммунное связывание иммуноглобулинов G (IgG) и A (IgA) через их Fc-домены М- и М-подобными белками было описано более 40 лет назад, но его значение в патогенности Streptococcus pyogenes нельзя считать окончательно решенным. Обнаружение данного феномена следует отнести к весьма значительным достижениям современной микробиологии, поскольку он оказал огромное влияние на создание инновационных подходов, технологий и средств микробиологической, иммунологической и молекулярной диагностики. Он также повлиял на фундаментальные исследования в области патогенеза актуальных инфекционных заболеваний и их осложнений, вызываемых S. pyogenes. Предполагалось, что неиммунное связывание иммуноглобулинов хозяина имеет значение в основном при иммунных состояниях на поверхности слизистых оболочек и в секрете, но не в плазме, в то время как другие исследования свидетельствовали о важности данного феномена в защите микробов от фагоцитоза в неиммунной крови макроорганизма. Было также показано, что эффект Fc-связывания повышает патогенность стрептококков как в первичном очаге инфекции, так и при хронизации процесса, способствуя развитию аутоиммунных заболеваний, вызванных инфекцией S. pyogenes, приводя к повреждению тканей у экспериментальных животных. Экспериментальный аутоиммунный процесс можно предупредить, используя введение животным очищенных Fc-фрагментов иммуноглобулинов, блокируя процесс на ранних стадиях его развития. Существенное место в патогенезе IgA – нефропатии (IgAN) принадлежит стрептококковым заболеваниям. IgAN описывают как мезангиально-пролиферативный процесс, обусловленный первоначальным отложениями IgA-Fcα белка в клетках почечного мезангиума. Литературные данные указывают на успешное моделирование отдельных признаков IgAN и расширяют наши представления о патогенных свойствах и функциях Fcα-рецепторных М-белков S. pyogenes. Рассмотренные в обзоре данные подчеркивают также актуальность выдвигаемых представлений о важной роли неиммунного связывания иммуноглобулинов в стрептококковой патологии, даже в случаях, различающихся по механизму развития. Эти исследования в том числе и возможный поиск средств и методов профилактической и потенциально терапевтической направленности требуют нового внимания к исследованиям связывания Fc-фрагментов иммуноглобулинов G (IgG) и A (IgA) М- и М-подобными белками Streptococcus pyogenes.

 

Об авторах

Л. А. Бурова
ФГБУ "Институт экспериментальной медицины"
Россия

Бурова Лариса Александровна – доктор медицинских наук, ведущий научный сотрудник отдела молекулярной микробиологии

197376, Санкт-Петербург, ул. Акад. Павлова, 12



А. Н. Суворов
ФГБУ "Институт экспериментальной медицины"
Россия

Суворов Александр Николаевич – доктор медицинских наук, член-корреспондент РАН, руководитель отдела молекулярной микробиологии

Санкт-Петербург



А. А. Тотолян
ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»
Россия

Тотолян Артем Акопович – доктор медицинских наук, академик РАН, главный научный сотрудник Отдела молекулярной микробиологии

Санкт-Петербург



Список литературы

1. Бурова Л.А., Гаврилова Е.А., Пигаревский П.В., Тотолян Артем А. Роль стрептокиназы в моделировании постстрептококкового гломерулонефрита // Инфекция и иммунитет, 2021. Т. 11, № 5. С. 853-864. doi: 10.15789/2220-7619-ARO-1594.

2. Бурова Л.А., Пигаревский П.В., Снегова В.А., Тотолян А.А. Влияние Fc-фрагментов нормального иммуноглобулина G на развитие гломерулонефрита, индуцированного штаммами Streptococcus pyogenes // Инфекция и иммунитет, 2020. Т. 10, № 1 С. 55-63. doi: 10.15789/2220-7619-IOI-1226.

3. Бурова Л.А., Пигаревский П.В., Снегова В.А., Дуплик Н.В., Шален К., Тотолян А.А. Нефритогенность IgA-связывающих Streptococcus pyogenes. Моделирование IgA-гломерулонефрита // Медицинская иммунология, 2016. Т. 18, № 3. С. 221-230. doi: 10.15789/1563-0625-2016-3-221-230.

4. Бурова Л.А., Пигаревский П.В., Снегова В.А., Кулешевич Е.В, Жарков Д.А., Schalen C., Тотолян А.А. Нефритогенная активность Streptococcus pyogenes генотипов emm1 и emm12, различающихся по источнику выделения // Инфекция и иммунитет, 2015. Т. 5, № 3. С. 233-242. doi: 10.15789/2220-7619-2015-3-233-242.

5. Бурова Л.А., Кристенсен П., Грубб Р., Шален К., Огурцов Р.П. Индукция синтеза антииммуноглобулинов при иммунизации кроликов стрептококками группы А // Вестник АМН СССР, 1986. № 7. С. 63-70.

6. Тотолян Артем А., Бурова Л.А., Пигаревский П.В. Экспериментальный постстрептококковый гломерулонефрит. СПб.: Человек, 2019. 108 с.

7. Тотолян Артем А., Бурова Л.А. Fc-рецепторные белки Streptococcus pyogenes и патогенез постинфккционных осложнений (критический обзор) // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии, 2014. № 3. С. 78-91.

8. Тотолян Артем А., Бурова Л.А., Нагорнев В.А., Пигаревский П.В. Анализ механизмов развития иммунопатологического острого постстрептококкового гломерулонефрита (AGN) // Терапевтический архив, 2008. Т. 80, № 6. С. 90-95.

9. Akesson P., Schmidt K.H., Cooney J., Björck L. M1 protein and protein H: IgGFc- and albumin-binding streptococcal surface proteins encoded by adjacent genes. Biochem. J., 1994, Vol. 300, Pt 3, pp. 877-886.

10. Almroth G., Lindell A., Aselius H., Sörén L., Svensson L., Hultman P., Eribe E.R., Olsen I. Acute glomerulonephritis associated with streptococcus pyogenes with concomitant spread of Streptococcus constellatus in four rural families. Ups. J. Med. Sci., 2005, Vol. 110, no. 3, pp. 217-231.

11. Balter S., Benin A., Pinto S.W., Teixeira L.M., Alvim G.G., Luna E., Jackson D., LaClaire L., Elliott J., Facklam R., Schuchat A. Epidemic nephritis in Nova Serrana, Brazil. Lancet, 2000, Vol. 355, no. 9217, pp. 1776-1780.

12. Barabas A.Z., Cole C.D., Lafreniere R., Weir D.M. Immunopathological events initiated and maintained by pathogenic IgG autoantibodies in an experimental autoimmune kidney disease. Autoimmunity, 2012, Vol. 45, no. 7, pp. 495-509.

13. Barnham M., Thornton T.J., Lange K. Nephritis caused by Streptococcus zooepidemicus (Lancefield group C). Lancet, 1983, no. 1, pp. 945-948.

14. Barratt J., Smith A.C., Feehally J. The pathogenic role of IgA1 O-linked glycosylation in the pathogenesis of IgA nephropathy. Nephrology (Carlton), 2007. Vol. 12, no. 3, pp. 275-284.

15. Berge A., Sjobring U. PAM, a novel plasminogen-binding protein from Streptococcus pyogenes. J. Biol. Chem., 1993, Vol. 268, no. 34, pp. 25417-25424.

16. Berggard K., Johnsson E., Morfeldt E., Persson J., Stalhammar-Carlemalm M., Lindahl G. Binding of human C4BP to the hypervariable region of M protein: a molecular mechanism of phagocytosis resistance in Streptococcus pyogenes. Mol. Microbiol., 2001, Vol. 42, no. 2, pp. 539-551.

17. Berthelot L., Monteiro R.C. Formation of IgA deposits in Berger’s disease: what we learned from animal models. Biol. Aujourd’hui, 2013, Vol. 207, no. 4, pp. 241-247.

18. Berthelot L., Papista C., Maciel T.T., Biarnes-Pelicot M., Tissandie E., Wang P.H., Tamouza H., Jamin A., Bex-Coudrat J., Gestin A., Boumediene A., Arcos-Fajardo M., England P., Pillebout E., Walker F., Daugas E., Vrtosvnik F., Flamant M., Benhamou M., Cogné M., Moura I.C., Monteiro R.C. Transglutaminase is essential for IgA nephropathy development acting through IgA receptors. J. Exp. Med., 2012, Vol. 209, no. 4, pp. 793-806.

19. Bessen D.E. Localization of immunoglobulin A-binding sites within M or M-like proteins of group A streptococci. Infect. Immun., 1994, Vol. 62, no. 5, pp. 1968-1974.

20. Boyd J.K., Cheung C.K., Molyneux K., Feehally J., Barratt J. An update on the pathogenesis and treatment of IgA nephropathy. Kidney Int., 2012, Vol. 81, no. 9, pp. 833-843.

21. Buffalo C.Z., Bahn-Suh A.J., Hirakis S.P., Biswas T., Amaro R.E., Nizet V., Ghosh P. Conserved patterns hidden within group A Streptococcus M protein hypervariability recognize human C4b-binding protein. Nat. Microbiol., 2016, Vol. 1, no. 11, 16155. doi: 10.1038/nmicrobiol.2016.155.

22. Burova L., Pigarevsky P., Duplik N., Snegova V., Suvorov A., Schalen C., Totolian Artem. Immune complex binding Streptococcus pyogenes type M12/emm12 in experimental glomerulonephritis. JMM, 2013, Vol. 62, Pt 9, pp. 1272-1280.

23. Burova L.A., Pigarevsky P.V., Seliverstova V.G., Gupalova T.V., Schalen C., Totolian A.A. Experimental poststreptococcal glomerulonephritis elicited by IgG Fc-binding M family proteins and blocked by IgG Fc-fragment. APMIS, 2012, Vol. 120, pp. 359-362.

24. Burova L A., Gavrilova E.A., Gupalova T.V., Pigarevsky P.V., Nagornev V.A., Grubb R., Schalen C., Totolian A.A. Inhibition of experimental post-streptococcal glomerulonephritis in rabbits by IgG Fc fragments. In: Streptococci – New Insights into an Old Enemy (Ed. K.S. Sriprakash). Published by Elsevier B.V., ICS, 2006, Vol. 1289, pp. 359-362.

25. Burova L. A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V., Gladilina M.M., Gavrilova E.A., Seliverstova V.G., Totolian A.A., Thern A., Schalen C. Myocardial tissue damage in rabbits injected with group A streptococci, types M1 and M22. Role of bacterial immunoglobulin-binding surface proteins. APMIS, 2005. Vol. 113, pp. 21-30.

26. Burova L.A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V., Gladilina M.M., Molchanova I.V., Gavrilova E.A., Seliverstova V.G., Totolian A.A., Thern A., Schalen C. Induction of myocarditis in rabbits injected with group A streptococci. Indian J. Med. Res., 2004, Vol. 119 (Suppl.), pp. 183-184.

27. Burova L., Therne A., Pigarevsky P., Gladilina M., Seliverstova V., Gavrilova E., Nagornev V., Schalen C., Totoian Artem. Role of group A streptococcal IgG-binding proteins in triggering experimental glomerulonephritis in the rabbit. APMIS, 2003, Vol. 111, pp. 955-962.

28. Burova L.A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V., Gladilina M.M., Seliverstova V.G., Schalen C., Totolian A.A. Triggering of renal tissue damage in the rabbit by IgGFc-receptor positive group A streptococci. APMIS, 1998, Vol. 106, pp. 277-287.

29. Burova L.A., Koroleva I.V., Ogurtzov R.P., Murashov S.V., Svensson M.-L., Schalen C. Role of streptococcal IgG Fc-receptor in tissue deposition of IgG in rabbits immunazed with Streptococcus pyogenes. APMIS, 1992, Vol. 100, pp. 567-574.

30. Burova L.A., Schalen C., Koroleva I.V., Svensson M.-L. Role of group A streptococcal IgG Fc-receptor in induction of anti-IgG by immunization in rabbit. FEMS Microbiol. Immunol., 1989, Vol. 47, pp. 443-448.

31. Burova L.A., Christensen P., Grubb R., Schalen C., Svensson M.-L., Beltukov P.P., Totolian Artem A. Antiimmunoglobulins in experimental streptococcal immunization: relation to bacterial growth conditions and Fcreceptors. Acta Pathol. Microbiol. Immunol. Scand., 1985, Vol. 93, no. 1, pp. 19-23.

32. Carapetis J.R., Beaton A., Cunningham M.W., Guilherme L., Karthikeyan G., Mayosi B.M., Sable C., Steer A., Wilson N., Wyber R., Zühlke L. Acute rheumatic fever and rheumatic heart disease. Nat. Rev. Dis. Primers, 2016, Vol. 2, 15084. doi: 10.1038/nrdp.2015.84.

33. Carapetis J.R., Steer A.C., Mulholland E.K., Weber M. The global burden of group A streptococcal diseases. Lancet Infect. Dis., 2005, Vol. 5, no. 11, pp. 685-694.

34. Carlsson F., Sandin C., Lindahl G. Human fibrinogen bound to Streptococcus pyogenes M protein inhibits complement deposition via the classical pathway. Mol. Microbiol., 2005, Vol. 56, no. 1, pp. 28-39.

35. Cedervall T., Johansson M.U., Akerstrom B. Coiled-coil structure of group A streptococcal M proteins. Different temperature stability of class A and C proteins by hydrophobic-nonhydrophobic amino acid substitutions at heptad positions a and d. Biochemistry, 1997, Vol. 36, no. 16, pp. 4987-4994.

36. Cedervall T., Akesson P., Stenberg L., Herrmann A., Akerstrom B. Allosteric and temperature effects on the plasma protein binding by streptococcal M protein family members. Scand. J. Immunol., 1995, Vol. 42, no. 4, pp. 433-441.

37. Christensen P., Sramec J., Zatterstrom U. Binding of aggregated IgG in the presence of fresh serum: strong association with type 12 group A streptococci. Absence of binding among nephritogenic type 49 strains. APMIS, 1981, Vol. 89, no. 2, pp. 87-91.

38. Christensen P., Oxelius V.-A. A reaction between some streptococci and IgA myeloma proteins. Acta Path. Microbiol. Scand., Sect. C, 1975, Vol. 83, pp. 184-188.

39. Cole J.N., McArthur J.D., McKay F.C., Sanderson-Smith M.L., Cork A.J., Ranson M., Rohde M., Itzek A., Sun H., Ginsburg D., Kotb M., Nizet V., Chhatwal G.S., Walker M.J. Trigger for group A streptococcal M1T1 invasive disease. FASEB J., 2006, Vol. 20, no. 10, pp. 1745-1747.

40. Collin M., Olsén A. Effect of SpeB and EndoS from Streptococcus pyogenes on human immunoglobulins. Infect. Immun., 2001, Vol. 69, no. 11, pp. 7187-7189.

41. Collin M., Olsén A. EndoS, a novel secreted protein from Streptococcus pyogenes with endoglycosidase activity on human IgG. EMBO J., 2001, Vol. 20, no. 12, pp. 3046-3055.

42. Coppo R. The intestine-renal connection in IgA nephropathy. Nephrol. Dial. Transplant., 2015, Vol. 30, no. 3, pp. 360-366.

43. Cu G.A., Mezanno S., Bannan J.D., Zabriskie J.B. Immunohistochemical and serological evidence for the role of streptococcal proteinase in acute post-streptococcal glomerulonephritis. Kidney Int., 1998, Vol. 54, no. 3, pp. 819-826.

44. Cunningham M.W. Molecular mimicry, autoimmunity, and infection: the cross-reactive antigens of group A Streptococci and their sequelae. Microbiol. Spectr., 2019, Vol. 7, no. 4, 10.1128/microbiolspec. GPP3-0045-2018. doi: 10.1128/microbiolspec.GPP3-0045-2018.

45. Cunningham M.W. Pathogenesis of group A streptococcal infections. Clin. Microbiol. Rev., 2000, Vol. 13, no. 3, pp. 470-511.

46. Ermert D., Weckel A., Agarwal V., Frick I.M., Bjorck L., Blom A.M. Binding of complement inhibitor C4bbinding protein to a highly virulent Streptococcus pyogenes M1 strain is mediated by protein H and enhances adhesion to and invasion of endothelial cells. J. Biol. Chem., 2013, Vol. 288, no. 45, pp. 32172-32183.

47. Facklam R., Beall B., Efstratiou A., Fischetti V., Johnson D., Kaplan E., Kriz P., Lovgren M., Martin D., Schwartz B., Totolian A., Bessen D., Hollingshead S., Rubin F., Scott J., Tyrrell G. emm typing and validation of provisional M types for group A streptococci. Emerg. Infect. Dis., 1999, no. 5, pp. 247-253.

48. Forsgren A., Sjoquist J. “Protein A” from S. aureus. I. Pseudoimmune reaction with human gamma-globulin. J. Immunol., 1966, Vol. 97, no. 6, pp. 822-827.

49. Ghosh P. Variation, Indispensability, and masking in the M protein. Trends Microbiol., 2018, Vol. 26, no. 2, pp. 132-144.

50. Gomes-Guerrero C., Duque N., Casado M.T., Pastor C., Blanco J., Mampaso F., Vivanco F., Egido J. Administration of IgGFc-fragments prevents glomerular injury in experimental immune complexs nephritis. J. Immunol., 2000, Vol. 164, no. 4, pp. 2091-2101.

51. Gorton D., Sikder S., Williams N.L., Chilton L., Rush C.M., Govan B.L., Cunningham M.W., Ketheesan N. Repeat exposure to group A streptococcal M protein exacerbates cardiac damage in a rat model of rheumatic heart disease. Autoimmunity, 2016, Vol. 49, no. 8, pp. 563-570.

52. Grov A., Myklestd B., Oeding F. Immunochemical studies on antigen preparations from Staphylococcus aureus. 1. Isolation and chemical characterization of antigen A. Acta Path. Microb. Scand., 1964, Vol. 61, pp. 588-596.

53. Grubb R., Burova L., Hultguist R., Schalen C., Totolian A. Anti-IgG-allotypic specifities of spontaneously occurring anti-immunoglobulins. In: “Antibodies-protective, destractive and regulatory role” (Eds. Milgrome F., Abeyounis C., Albini B.), Karger, Basel, 1985, pp. 224-233.

54. Haanes E.J., Heath D.G., Cleary P.P. Architecture of the vir regulons of group A streptococci parallels opacity factor phenotype and M protein class. J. Bacteriol., 1992, Vol. 174, no. 15, pp. 4967-4976.

55. Hashimoto A., Suzuki Y., Suzuki H., Ohsawa I., Brown R., Hall S., Tanaka Y., Novak J., Ohi H., Tomino H. Determination of severity of murine IgA nephropathy by glomerular complement activation by aberrantly glycosylated IgA and immune complexes. Am. J. Pathol., 2012, Vol. 181, no. 4, pp. 1338-1347.

56. Hollingshead S.K., Arnold J., Readdy T.L., Bessen D.E. Molecular evolution of a multigene family in group A Streptococci. Mol. Biol. Evol., 1994, Vol. 11, no. 2, pp. 208-219.

57. Hollingshead S.K., Readdy T.L., Yung D.L., Bessen D.E. Structural heterogeneity of the emm gene cluster in group A streptococci. Mol. Microbiol., 1993, Vol. 8, no. 4, pp. 707-717.

58. Honda-Ogawa M., Ogawa T., Terao Y., Sumitomo T., Nakata M., Ikebe K., Maeda Y., Kawabata S. Cysteine proteinase from Streptococcus pyogenes enables evasion of innate immunity via degradation of complement factors. J. Biol. Chem., 2013, Vol. 288, no. 22, pp. 15854-15864.

59. Horton R.E., Vidarsson G. Antibodies and their receptors: different potential roles in mucosal defense. Front. Immunol., 2013, Vol. 4, 200. doi: 10.3389/fimmu.2013.00200.

60. Huang J., Xie X., Lin Z.F., Luo M.Q., Yu B.Y., Gu J.R. Induction of myocarditis lesions in Lewis rats by formalin-killed cells of group A Streptococcus. J. Int. Med. Res., 2009, Vol. 37, no. 1, pp. 175-181.

61. Jessen R.H., Emancipator S.N., Jacobs G.H., Nedrud J.G. Experimental IgA-IgG nephropathy induced by a viral respiratory pathogen. Dependence on antigen form and immune status. Lab. Invest., 1992, Vol. 67, no. 3, pp. 379-386.

62. Johnsson E., Andersson G., Lindahl G., Heden L.O. Identification of the IgA-binding region in streptococcal protein Arp. J. Immunol., 1994, Vol. 153, no. 8, pp. 3557-3564.

63. Katerov V., Andreev A., Schalen C., Totolian A. Protein F, a fibronectin-binding protein of Streptococcus pyogenes, also binds human fibrinogen: isolation of the protein and mapping of the binding region. Microbiology (Reading), 1998, Vol. 144, Pt 1, pp. 119-126.

64. Kollman J.M., Pandi L., Sawaya M.R., Riley M., Doolittle R.F. Crystal structure of human fibrinogen. Biochemistry, 2009, Vol. 48, no. 18, pp. 3877-3886.

65. Kovalenko P., Fujinaka H., Yoshida Y., Kawamura H., Qu Z., El-Shemi A., Li H., Matsuki A., Bilim V., Yaoita E., Abo T., Uchiyama M., Yamamoto T. Fc receptor-mediated accumulation of macrophages in crescentic glomerulonephritis induced by antiglomerular basement membrane antibody administration in WKY rats. Int. Immunol., 2004, Vol. 16, no. 5, pp. 625-634.

66. Kronvall G. A surface component in group A, C and G streptococci with non-immune reactivity for immunoglobulin G. J. Immunol., 1973, Vol. 111, no. 5, pp. 1401-1406.

67. Kronvall G., Bjorck L., Myhre E.B., Wannamaker L.W. Binding of aggregated β2-microglobulin, IgG, IgA and fibrinogen to group A, C and G treptococci with special reference to streptococcal M protein. In: “Pathoenic streptococci” (Ed. Parker M.T.) Reedbooks Ltd, England, 1979, pp. 74-76.

68. Lebrun L., Pillot J., Grangeot-Keros L. Significance of anti-IgG antibodies obtained by immunization of rabbits with same streptococcal strains. Ann. Inst. Pasteur Immunol., 1982, Vol. 133, pp. 45-56.

69. Li Y., Heuser J.S., Kosanke S.D. Hemri M., Cunningham M. W. Cryptic epitope identified in rat and human cardiac myosin S2 region induces myocarditis in the Lewis rat. J. Immunol., 2004, Vol. 172, no. 5, pp. 3225-3234.

70. Lindahl G. An Odyssey in word of M proteins. In: Perspectives on receptins and resistance (Ed. Kronvall G.), Stockholm, 2013, pp. 13-23.

71. Lindahl G., Stenberg L. Binding of IgA and/or IgG is a common property among clinical isolates of group A streptococci. Epidemiol. Infect., 1990, Vol. 105, no.1, pp. 87-93.

72. Lindahl G., Akerstrom B. Receptor for IgA in group A streptococci: cloning of the gene and characterization of the protein expressed in Escherichia coli. Mol. Microbiol., 1989, Vol. 3, no. 2, pp. 239-247.

73. Liu H., Peng Y., Liu F., Xiao W., Zhang Y., Li W. Expression of IgA class switching gene in tonsillar mononuclear cells in patients with IgA nephropathy. Inflamm. Res., 2011, Vol. 60, no. 9, pp. 869-878.

74. Luo Y.H., Kuo C.F., Huang K.J., Wu J.J., Lei H.-Y., Lin M.T., Chuang W.-J., Liu C.-C., Lin C.-F., Lin Y.-S. Streptococcal pyrogenic exotoxin B antibodies in a mouse model of glomerulonephritis. Kidney Int., 2007, Vol. 72, no. 6, pp. 716-724.

75. Ly D., Taylor J.M., Tsatsaronis J.A., Monteleone M.M., Skora A.S., Donald C.A., Maddocks T., Nizet V., West N.P., Ranson M., Walker M.J., McArthur J.D., Sanderson-Smith M.L. Plasmin(ogen) acquisition by group A Streptococcus protects against C3b-mediated neutrophil killing. J. Innate Immun., 2014, Vol. 6, no. 2, pp. 240-250.

76. Macheboeuf P., Buffalo C., Fu C.Y., Zinkernagel A.S., Cole J.N., Johnson J.E., Nizet V., Ghosh P. Streptococcal M1 protein constructs a pathological host fibrinogen network. Nature, 2011, Vol. 472, no. 7341, pp. 64-68.

77. Maharaj S., Seegobin K., Chrzanowski S., Chang S. Acute glomerulonephritis secondary to Streptococcus anginosus. BMJ Case Rep., 2018, Vol. 2018, bcr2017223314. doi: 10.1136/bcr-2017-223314.

78. Maixnerova D., Reily C., Bian Q., Neprasova M., Novak J., Tesar V. Markers for the progression of IgA nephropathy. J. Nephrol., 2016, Vol. 29, no. 4, pp. 535-541.

79. McIntosh R.M., Allen J.E., Rabideua D., Carcio R., Rubio L., Rodriues-Iturbe B. The role of interaction between streptococcal products and immunoglobulins in the pathogenesis of glomerular and vascular injure. In: “Streptococcal diseases and the immune response” (Eds. Read S.E., Zabriskie J.B.), New York, London Academic Press, 1980, pp. 585-596.

80. McIntosh R.M., Kaufman D.B., McIntosh J.R., Griswold W.R. Glomerular lesions produced in rabbits by autologous serum and autologous IgG modified by treated with a culture of a b-hemolytic streptooccus. J. Med. Microbiol., 1972, Vol. 5, no. 1, pp. 1-7.

81. McIntosh R.M., Kulvinskas C., Kaufman D.B. Alteration of the chemical composition of human immunoglobulin G by Streptococcus pyogenes. J. Med. Microbiol., 1971, Vol. 4, no. 4, pp. 535-538.

82. McMillan D.J., Dreze P.A., Vu T., Bessen D.E., Guglielmini J., Steer A.C., Carapetis J.R., van Melderen L., Sriprakash K.S., Smeesters P.R. Updated model of group A Streptococcus M proteins based on a comprehensive worldwide study. Clin. Microbiol. Infect., 2013, Vol. 19, no. 5, pp. 222-229.

83. McNamara C., Zinkernagel A.S., Macheboeuf P., Cunningham M.W., Nizet V., Ghosh P. Coiled-coil irregularities and instabilities in group A Streptococcus M1 are required for virulence. Science, 2008, Vol. 319, no. 5868, pp. 1405-1408.

84. Meng H., Ohtake H., Ishida A., Ohta N., Kakehata S., Yamakawa M. IgA production and tonsillar focal infection in IgA nephropathy. J. Clin. Exp. Hematop., 2012, Vol. 52, no. 3, pp. 161-170.

85. Mills J.O., Ghosh P. Nonimmune antibody interactions of Group A Streptococcus M and M-like proteins. PLoS Pathog., 2021, Vol. 17, no. 2, e1009248. doi: 10.1371/journal.ppat.1009248.

86. Moriyama T., Tanaka K., Iwasaki C., Oshima Y., Ochi A., Kataoka H., Itabashi M., Takei T., Uchida K., Nitta K. Prognosis in IgA nephropathy: 30-year analysis of 1012 patients at a single center in Japan. PLoS One, 2014, Vol. 9, no. 3, e91756. doi: 10.1371/journal.pone.0091756.

87. Myhre E.B., Kronvall G. Immunolobulin binding to group A, C and G streptococci. In: “Pathogenic streptococci” (ed. Parker M.T.) Reedbooks Ltd, England, 1979, pp. 76-78.

88. Myhre E.B., Kronvall G. Heterogeneity of nonimmune immunoglobulin Fc reactivity among gram-positive cocci. Description of three major types of receptors for human immunoglobulin G. Infect. Immun., 1977, Vol. 17, no. 3, pp. 475-482.

89. Nakata J., Suzuki Y., Suzuki H., Sato D., Kano T., Yanagawa H., Matsuzaki K., Horikoshi S., Novak J., Tomino Y. Changes in nephritogenic serum galactose-deficient IgA1 in IgA nephropathy following tonsillectomy and steroid therapy. PloS One, 2014, Vol. 9, no. 2, e89707. doi: 10.1371/journal.pone.0089707

90. Nilson B.H., Frick I.M., Akesson P., Forsen S., Bjorck L., Akerstrom B., Wikström M. Structure and stability of protein H and the M1 protein from Streptococcus pyogenes. Implications for other surface proteins of grampositive bacteria. Biochemistry, 1995, Vol. 34, no. 41, pp. 13688-13698.

91. Nordstrand A., McShan W.M., Ferretti J.J., Holm S. E., Norgren M. Allele substitution of the streptokinase gene reduces the nephritogenic capacity of Group A streptococcal strain NZ131. Infect. Immun., 2000, Vol. 68, no. 3, pp. 1019-1025.

92. Nordstrand A., Norgren M., Ferretti J.J., Holm S.E. Streptokinase as a mediator of acute post-streptococcal glomerulonephritis in an experimental mouse model. Infect. Immun., 1998, Vol. 66, no. 1, pp. 315-321.

93. Nordstrand A., Norgren M., Holm S.E. An experimental model for acute glomerulonephritis in mice. APMIS, 1996, Vol. 104, pp. 805-816.

94. Okazaki K., Suzuki Y., Otsuji M., Suzuki H.,Kihara M.,Kajiyama T., Hashimoto A., Nishimura H., Brown R., Hall S., Novak J., Izui S., Hirose S., Tomino Y. Development of a model of early-onset IgA Nephropathy. J. Am. Soc. Nephrol., 2012, Vol. 23, no. 8, pp. 1364-1374.

95. Phillips G.N. Jr., Flicker P.F., Cohen C., Manjula B.N., Fischetti V.A. Streptococcal M protein: alphahelical coiled-coil structure and arrangement on the cell surface. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 1981, Vol. 78, no. 8, pp. 4689-4693.

96. Phillips J., Palmer A., Baliga R. Glomerulonephritis associated with acute pneumococcal pneumonia: a case report. Pediatr. Nephrol., 2005, Vol. 20, no. 10, pp. 1494-1495.

97. Piccolo M., de Angelis M., Lauriero G., Montemurno E., di Cagno R., Gobbetti M. Salivary microbiota associated with immunoglobulin A nephropathy. Microb. Ecol., 2015, Vol. 70, no. 2, pp. 557-565.

98. Rafee R.A.M., Sikder S., Hamlin A.S., Andronicos N.M., McMillan D.J., Sriprakash K.S. Natkunam ketheesan requirements for a robust animal model to investigate the disease mechanism of autoimmune complications associated with ARF/RHD. Front. Cardiovasc. Med., 2021, Vol. 8, 675339. doi: 10.3389/fcsm.2021.676339.

99. Ringdahl U., Svensson H.G., Kotarsky H., Gustafsson M., Weineisen M., Sjobring U. A role for the fibrinogen-binding regions of streptococcal M proteins in phagocytosis resistance. Mol. Microbiol., 2000, Vol. 37, no. 6, pp. 1318-1326.

100. Rios-Steiner J.L., Schenone M., Mochalkin I., Tulinsky A., Castellino F.J. Structure and binding determinants of the recombinant kringle-2 domain of human plasminogen to an internal peptide from a group A Streptococcal surface protein. J. Mol. Biol., 2001, Vol. 308, no. 4, pp. 705-719.

101. Rodriguez-Iturbe B. Autoimmunity in acute poststreptococcal GN: A neglected aspect of the disease. JASN, 2021, Vol. 32, no. 3, pp. 534-542.

102. Rodriguez-Iturbe B., Haas M. Post-Streptococcal glomerulonephritis. In: Streptococcus pyogenes: Basic biology to clinical manifestations [Internet]. Oklahoma City (OK): University of Oklahoma Health Sciences Center; 2016.

103. Rodriguez-Iturbe B., Musser J.M. The current state of poststreptococcal glomerulonephritis. J. Am. Soc. Nephrol., 2008, Vol. 19, no. 10, pp. 1855-1864.

104. Sandin C., Carlsson F., Lindahl G. Binding of human plasma proteins to Streptococcus pyogenes M protein determines the location of opsonic and non-opsonic epitopes. Mol. Microbiol., 2006, Vol. 59, no. 1, pp. 20-30.

105. Schalen C., Kurl D.N., Christensen P. Independent binding of native and aggregated IgG in group A streptococci. AMIS, 1986, Vol. 94, no. 5, pp. 333-338.

106. Schmitt R., Ståhl A., Olin A., Kristoffersson A.-C., Rebetz A., Novak J., Lindahl G., Karpman D. The combined role of galactose-deficient IgA1 and streptococcal IgA-binding M protein in inducing IL-6 and C3 secretion from human mesangial cells: Implications for IgA nephropathy. J. Immunol., 2014, Vol. 193, no. 1, pp. 317-326.

107. Schmitt R., Carlsson F., Mörgelin M., Tati R., Lindahl G., Karpman D. Tissue deposits of IgA-binding streptococcal M proteins in IgA nephropathy and Henoch-Schonlein purpura. Am. J. Pathol., 2010, Vol. 176, no. 2, pp. 608-618.

108. Schroder A.K., Nardella F.A., Mannik M., Johansson P.J., Christensen P. Identification of the site on IgG Fc for interaction with streptococci of groups A, C end G. Immunology, 1987, Vol. 62, no. 4, pp. 523-527.

109. Stenberg L., O’Toole P., Lindahl G. Many group A streptococcal strains express two different immunoglobulinbinding proteins, encoded by closely linked genes: characterization of the proteins expressed by four strains of different M-type. Mol. Microbiol., 1992, Vol. 6, no. 9, pp. 1185-1194.

110. Sun H., Ringdahl U., Homeister J.W., Fay W.P., Engleberg N.C., Yang A.Y., Rozek L.S., Wang X., Sjöbring U., Ginsburg D. Plasminogen is a critical host pathogenicity factor for group A streptococcal infection. Science, 2004, Vol. 305, no. 5688, pp. 1283-1286.

111. Suzuki H., Suzuki Y., Novak J., Tomino Y. Development of animal models of human IgA Nephropathy. Drug Discov. Today Dis. Models, 2014, no. 11, pp. 5-11.

112. Suzuki H., Kiryluk K., Novak J., Moldoveanu Z., Herr A.B., Renfrow M.B., Wyatt R.J., Scolari F., Mestecky J., Gharavi A.G., Bruce A.J. The Pathophysiology of IgA Nephropathy. J. Am. Soc. Nephrol., 2011, Vol. 22, pp. 1795-1803.

113. Suzuki H., Fan R., Zhang Z., Brown R., Hall S., Bruce A.J., Chatham W.W., Suzuki Y., Wyatt R.J., Moldoveanu Z., Lee J.Y., Robinson J., Tomana M., Tomino Y., Mestecky J., Novak J. Aberrantly glycosylated IgA1 in IgA nephropathy patients is recognized by IgG antibodies with restricted heterogeneity. J. Clin. Invest., 2009, Vol. 119, no. 6, pp. 1668-1677.

114. Swanson J., Hsu K.C., Gotschlich E.C. Electron microscopic studies on streptococci. I. M antigen. J. Exp. Med., 1969, Vol. 130, no. 5, pp. 1063-1091.

115. Tanaka M., Seki G., Someya T., Nagata M., Fujita T. Aberrantly glycosylated IgA1 as a factor in the pathogenesis of IgA nephropathy. Clin. Dev. Immunol., 2011, Vol. 2011, 470803. doi: 10.1155/2011/470803.

116. Taylor S.N., Sanders C.V. Unusual manifestations of invasive pneumococcal infection. Am. J. Med., 1999, Vol. 107, no. 1A, pp. 12S-27S.

117. Thern A., Stenberg L., Dahlback B., Lindahl G. Ig-binding surface proteins of Streptococcus pyogenes also bind human C4b-binding protein (C4BP), a regulatory component of the complement system. J. Immunol., 1995, Vol. 154, no. 1, pp. 375-386.

118. Tian J., Wang Y., Zhou X., Li Y., Wang C., Li J., Li R. Rapamycin slows IgA nephropathy progression in the rat. Am. J. Nephrol., 2014, Vol. 39, no. 3, pp. 218-229.

119. Tomana M., Matousovic K., Julian B.A., Radl J., Konecny K., Mestecky J. Galactose-deficient IgA1 in sera of IgA nephropathy patients is present in complexes with IgG. Kidney Int., 1997, Vol. 52, no. 2, pp. 509-516.

120. Watkins D.A., Johnson C.O., Colquhoun S.M., Karthikeyan G., Beaton A., Bukhman G., Forouzanfar M.H., Longenecker C.T.,MayosiB.M., Mensah G.A., Nascimento B.R., Ribeiro A.L.P., Sable C.A., Steer A.C., Naghavi M., Mokdad A.H., Murray C.J.L., Vos T., Carapetis J.R., Roth G.A.Global, Regional, and National Burden of Rheumatic Heart Disease, 1990-2015. N. Engl. J. Med., 2017, Vol. 377, no. 8, pp. 713-722.

121. Whatmore A.M., Kehoe M.A. Horizontal gene transfer in the evolution of group A streptococcal emm-like genes: gene mosaics and variation in Vir regulons. Mol. Microbiol., 1994, Vol. 11, no. 2, pp. 363-374.

122. Whitnack E., Beachey E.H. Inhibition of complement-mediated opsonization and phagocytosis of Streptococcus pyogenes by D fragments of fibrinogen and fibrin bound to cell surface M protein. J. Exp. Med., 1985, Vol. 162, no. 6, pp. 1983-1997.

123. Wistedt A.C., Ringdahl U., Muller-Esterl W., Sjobring U. Identification of a plasminogen-binding motif in PAM, a bacterial surface protein. Mol. Microbiol., 1995, Vol. 18, no. 3, pp. 569-578.

124. Wyatt R.J., Julian B.A. IgA Nephropathy. N. Engl. J. Med., 2013, Vol. 368, no. 25, pp. 2402-2414.

125. Yang R., Otte M.A., Hellmark T., Collin M., Bjorck L., Zhao M.-H., Daha M.R., Segelmark M. Successful treatment of experimental glomerulonephritis with IdeS and EndoS, IgG-degrading sttrepococcal enzymes. Nephrol. Dial. Transplant., 2010, Vol. 25, no. 8, pp. 2479-2486.

126. Yoshizawa N., Yamakami K., Fujino M., Oda T., Tamura K., Matsumoto K., Sugisaki T., Boyle M.D.P. Nephritis-associated plasmin receptor and acute poststreptococcal glomerulonephritis: characterization of the antigen and associated immune response. J. Am. Soc. Nephrol., 2004, Vol. 15, no. 7, pp. 1785-1793.


Дополнительные файлы

Рецензия

Для цитирования:


Бурова Л.А., Суворов А.Н., Тотолян А.А. Streptococcus pyogenes: феномен неиммунного связывания иммуноглобулинов человека и его роль в патологии. Медицинская иммунология. 2022;24(2):217-234. https://doi.org/10.15789/1563-0625-SPP-2450

For citation:


Burova L.A., Suvorov A.N., Totolian A.A. Streptococcus pyogenes: phenomenon of nonimmune binding of human immunoglobulins and its role in pathology. Medical Immunology (Russia). 2022;24(2):217-234. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/1563-0625-SPP-2450

Просмотров: 145


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1563-0625 (Print)
ISSN 2313-741X (Online)