mimmunМедицинская иммунологияMedical Immunology (Russia)1563-06252313-741XSPb RAACI10.15789/1563-0625-TFO-2596mimmun-2596Research ArticleКРАТКИЕ СООБЩЕНИЯSHORT COMMUNICATIONSОсобенности воздействия пыльцы амброзии на организм человека с точки зрения пептидомикиFeatures of ragweed pollen effect on humans in terms of peptidomicsЯнченкоВ. В.YanchenkoU. V.

Янченко Владимир Вилиянинович – к.м.н., доцент кафедры клинической иммунологии и аллергологии с курсом ФПК и ПКУО

г. Витебск

PhD (Medicine), Associate Professor, Department of Clinical Immunology and Allergology

Vitebsk

rst_vitebsk@inbox.ruhttps://orcid.org/0000-0002-9533-8914АляхновичН. С.AlyahnovichN. S.

Аляхнович Наталья Сергеевна – к.м.н., доцент кафедры клинической иммунологии и аллергологии с курсом ФПК и ПКУО

г. Витебск

PhD (Medicine), Associate Professor, Department of Clinical Immunology and Allergology

Vitebsk

alyahnovich@bk.ruhttps://orcid.org/0000-0002-3769-8014СемерникО. Е.SemernickO. E.

Семерник Ольга Евгеньевна – д.м.н., доцент кафедры детских болезней № 2 

Адрес для переписки:Семерник Ольга Евгеньевна –ФГБОУ ВО «Ростовский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения РФ 346720, Россия, г. Аксай, ул. Гагарина, 196.Тел.: 8 (918) 569-26-81.

PhD, MD (Medicine), Associate Professor, Department of Children’s Diseases No. 2

Address for correspondence:Olga E. Semernik –Rostov State Medical University 196 Gagarin StAksai346720 Russian FederationPhone: +7 (918) 569-26-81.

semernick@mail.ruhttps://orcid.org/0000-0003-4525-1500ЛебеденкоА. А.LebedenkoA. A.

Лебеденко Александр Анатольевич  – д.м.н., профессор, заведующий кафедрой детских болезней № 2

г. Ростов-на-Дону

PhD, MD (Medicine), Professor, Head, Department of Children’s Diseases No. 2

Rostov-on-Don

leb.rost@rambler.ruУО «Витебский государственный ордена Дружбы народов медицинский университет»БеларусьVitebsk State Medical UniversityBelarusРостовский государственный медицинский университетРоссияRostov State Medical UniversityRussian Federation202409112022261151158Copyright © Янченко В.В., Аляхнович Н.С., Семерник О.Е., Лебеденко А.А., 20242024Янченко В.В., Аляхнович Н.С., Семерник О.Е., Лебеденко А.А.Yanchenko U.V., Alyahnovich N.S., Semernick O.E., Lebedenko A.A.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/2596

Самым сильным аллергеном амброзии (Ambrosia artemisiifolia) является antigen E (Amb a 1). У 97% пациентов с пыльцевой аллергией на амброзию в сыворотке крови обнаруживаются антитела IgE класса к Amb a 1 аллергену в совокупности с положительным кожным прик-тестом с аллергеном Amb a 1. В результате контакта сенсибилизированного человека с данным аллергеном в организме происходит одномоментное высвобождение из тучных клеток фермента – Homo sapiens tryptase alpha/beta 1 (TPSAB1). Особенностью этого фермента является отсутствие в организме человека его ингибитора. Нами были предприняты попытки определить наиболее значимые точки воздействия TPSAB1 после расщепления его на пептидные фрагменты. Пептидазное расщепление осуществлялось с использованием компьютерной программы Биоскан 9.14 ОДО «НИКП Ресан» (Беларусь) и базы данных Национального центра биотехнологической информации США (NCBI). Для вычислений и представления результатов использовали международный однобуквенный код аминокислотной последовательности. Данные о взаимодействии пептидов с белками человека получены с помощью программы SwissTargetPrediction. Исследуемый образец: Ambrosia artemisiifolia antigen E (Amb a 1) GenBank: AAA32665.1. Расщепление образца проведено с 1-й по последнюю – 396-ю аминокислоту. Длина фрагментов расщепления не задана. Фермент: Homo sapiens tryptase alpha/beta 1 (TPSAB1) Gene ID: 7177, updated on 13-May-2022. Тип фермента: эндопептидаза. Позиции расщепления: 1 r|x и 2 k|x. Аминокислотная последовательность Ambrosia artemisiifolia antigen E (Amb a 1) GenBank: AAA32665.1. Установлено, что в состав Ambrosia artemisiifolia antigen E (Amb a 1) входят 396 аминокислотных остатка. Получены 40 пептидных фрагментов расщепленного образца. Анализу лиганд-рецепторного взаимодействия подвергнуты пептиды длиной от 2 до 4 аминокислотных остатков, как имеющие наиболее сильный регуляторный потенциал (p1-4 mgik, р56-57 gk, р127-129 ldk, p143-145 gak, р274-276 mpr). Показано, что каждый из пептидов, входящих в состав Amb a 1, действует как лиганд для специфических рецепторов, опосредующих влияние на те или иные механизмы в организме больного. Дальнейшее изучение указанных взаимодействий позволило выявить наиболее значимые белки (ферменты), воздействие на которых антигена Ambrosia artemisiifolia antigen E (Amb a 1) приводит к изменению функциональной активности регуляторных систем организма человека, страдающего от аллергии.

The E antigen of Ambrosia artemisiifolia (Amb a1) is the most potent ragweed allergen. In 97% of patients with ragweed pollen allergy, IgE antibodies to the Amb a1 are detected in blood serum, being associated with a positive skin prick test for the Amb a 1 allergen. In humans, the tryptase alpha/beta 1 (TPSAB1) enzyme is simultaneously released from mast cells resulting from contact of sensitized person with this allergen. Absence of tryptase inhibitor in humans is the typical feature of this enzyme. We have attempted to determine the most significant points of TPSAB1effects after its splitting into peptide fragments. Peptidase cleavage was carried out using the Bioscan 9.14 computer program ODO NICP Resan (Belarus), and the US National Center for Biotechnology Information (NCBI) database. The international one-letter amino acid sequence code was used for calculations and presentation of results. The data on peptide interactions with human proteins were obtained using the SwissTargetPrediction program. The test specimen was as follows: Ambrosia artemisiifolia antigen E (Amb a1) GenBank: AAA32665.1. Cleavage of the sample was carried out from position 1 to the last amino acid (No. 396). The length of split fragments is not specified. The studied enzyme was Homo sapiens tryptase alpha/beta 1 (TPSAB1) Gene ID: 7177, updated: 13-May-2022; enzyme type: endopeptidase. Split positions: 1 r|x and 2 k|x. The following amino acid sequence was analyzed: Ambrosia artemisiifolia antigen E (Amb a1) GenBank: AAA32665.1. It has been found that the E antigen from Ambrosia artemisiifolia (Amb a1) contains 396 amino acid residues. The 40 peptide fragments of the split sample were obtained. The ligand-receptor interaction was analyzed for peptides with a length of 2 to 4 amino acid residues, which had the strongest regulatory potential (p1-4 mgik, p56-57 gk, p127-129 ldk, p143-145 gak, p274-276 mpr). It has been shown that each peptide from the Amb a1 sequence acts as a ligand for specific receptors mediating the effects upon certain mechanisms in the patient’s body. Further study of these interactions enables identification of the most significant proteins (enzymes), which, upon impact of E antigen from Ambrosia artemisiifolia (Amb a 1) may lead to changed functional activity of regulatory systems in humans suffering from allergies.

амброзияпыльцапептидыаллергиядиагностикаферментыragweedpollenpeptidesallergydiagnosticsenzymesReferencesЛебеденко А.А., Семерник О.Е., Дударева М.В., Тюрина Е.Б. Роль матриксной металлопротеиназы-9 в генезе хронического воспаления бронхов у детей с бронхиальной астмой // Российский вестник перинатологии и педиатрии, 2020. Т. 65, № 2. С. 49-54.Lebedenko A.A., Semernik O.E., Dudareva M.V., Tyurina E.B. The role of matrix metalloproteinase-9 in the genesis of chronic bronchial inflammation in children with bronchial asthma. Rossiyskiy vestnik perinatologii i pediatrii = Russian Bulletin of Perinatology and Pediatrics, 2020, Vol. 65, no. 2, pp. 49-54. (In Russ.)Huang E., Ong P.Y. Severe atopic dermatitis in children. Curr. Allergy Asthma Rep., 2018, Vol. 18, no. 6, 35. doi: 10.1007/s11882-018-0788-4.Huang E., Ong P.Y. Severe atopic dermatitis in children. Curr. Allergy Asthma Rep., 2018, Vol. 18, no. 6, 35. doi: 10.1007/s11882-018-0788-4.http://swisstargetprediction.ch/http://swisstargetprediction.ch/Kuo C.-H.S., Pavlidis S., Zhu J., Loza M., Baribaud F., Rowe A., Pandis I., Gibeon D., Hoda U., Sousa A., Wilson S.J., Howarth P., Shaw D., Fowler S., Dahlen B., Chanez P., Krug N., Sandstrom T., Fleming L., Corfield J., Auffray C., Djukanovic R., Sterk P.J., Guo Y., Adcock I.M., Chung K.F., U-BIOPRED Project Team. Contribution of airway eosinophils in airway wall remodeling in asthma: Role of MMP-10 and MET. Allergy, 2019, Vol. 74, no. 6, pp. 1102-1112.Kuo C.-H.S., Pavlidis S., Zhu J., Loza M., Baribaud F., Rowe A., Pandis I., Gibeon D., Hoda U., Sousa A., Wilson S.J., Howarth P., Shaw D., Fowler S., Dahlen B., Chanez P., Krug N., Sandstrom T., Fleming L., Corfield J., Auffray C., Djukanovic R., Sterk P.J., Guo Y., Adcock I.M., Chung K.F., U-BIOPRED Project Team. Contribution of airway eosinophils in airway wall remodeling in asthma: Role of MMP-10 and MET. Allergy, 2019, Vol. 74, no. 6, pp. 1102-1112.Naik S.P., Mahesh P.A., Jayaraj B.S., Madhunapantula S.V., Jahromi S.R., Yadav M.K. Evaluation of inflammatory markers interleukin-6 (IL-6) and matrix metalloproteinase-9 (MMP-9) in asthma. J. Asthma, 2017, Vol. 54, no. 6, pp. 584-593.Naik S.P., Mahesh P.A., Jayaraj B.S., Madhunapantula S.V., Jahromi S.R., Yadav M.K. Evaluation of inflammatory markers interleukin-6 (IL-6) and matrix metalloproteinase-9 (MMP-9) in asthma. J. Asthma, 2017, Vol. 54, no. 6, pp. 584-593.Rumzhum N.N., Ammit A.J. Cyclooxygenase 2: its regulation, role and impact in airway inflammation. Clin. Exp. Allergy, 2016, Vol. 46, no. 3, pp. 397-410.Rumzhum N.N., Ammit A.J. Cyclooxygenase 2: its regulation, role and impact in airway inflammation. Clin. Exp. Allergy, 2016, Vol. 46, no. 3, pp. 397-410.Yu Y., Li X., Qu L., Chen Y., Dai Y., Wang M., Zou W. DXXK exerts anti-inflammatory effects by inhibiting the lipopolysaccharide-induced NF-κB/COX-2 signalling pathway and the expression of inflammatory mediators. J. Ethnopharmacol., 2016, Vol. 178, pp. 199-208.Yu Y., Li X., Qu L., Chen Y., Dai Y., Wang M., Zou W. DXXK exerts anti-inflammatory effects by inhibiting the lipopolysaccharide-induced NF-κB/COX-2 signalling pathway and the expression of inflammatory mediators. J. Ethnopharmacol., 2016, Vol. 178, pp. 199-208.Zhou Y., Xu M., Gong W., Kang X., Guo R., Wen J., Zhou D., Wang M., Shi D., Jing Q. Circulating MMP-12 as Potential Biomarker in Evaluating Disease Severity and Efficacy of Sublingual Immunotherapy in Allergic Rhinitis. Mediators Inflamm., 2022, Vol. 2022, 3378035. doi: 10.1155/2022/3378035.Zhou Y., Xu M., Gong W., Kang X., Guo R., Wen J., Zhou D., Wang M., Shi D., Jing Q. Circulating MMP-12 as Potential Biomarker in Evaluating Disease Severity and Efficacy of Sublingual Immunotherapy in Allergic Rhinitis. Mediators Inflamm., 2022, Vol. 2022, 3378035. doi: 10.1155/2022/3378035.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.