mimmunМедицинская иммунологияMedical Immunology (Russia)1563-06252313-741XSPb RAACI10.15789/1563-0625-2018-5-699-710mimmun-1638Research ArticleОРИГИНАЛЬНЫЕ СТАТЬИORIGINAL ARTICLESСВЯЗЬ МЕЖДУ АКТИВНОЙ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗОЙ И ХЛОРИРОВАННЫМ ЦЕРУЛОПЛАЗМИНОМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПАЦИЕНТОВ С СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТЫМИ ЗАБОЛЕВАНИЯМИA LINK BETWEEN ACTIVE MYELOPEROXIDASE AND CHLORINATED CERULOPLASMIN IN BLOOD PLASMA OF PATIENTS WITH CARDIOVASCULAR DISEASESСоколовА. В.SokolovA. V.

д.б.н., профессор, заведующий лабораторией биохимической генетики; отдел биофизики; кафедра фундаментальных проблем медицины и медицинских технологий; отдел биохимических исследований, Центр доклинических трансляционных исследований.

197376, Россия, Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, 12.

PhD, MD (Biology), Professor, Head, Laboratory of Biochemical Genetics; Department of Biophysics; Department of Fundamental Problems of Medicine; Department of Biochemical Research.

197376, Russian Federation, St. Petersburg, Acad. Pavlov str., 12.

biochemsokolov@gmail.comКостевичВ. А.KostevichV. A.

к.б.н., научный сотрудник отдела молекулярной генетики; отдел биофизики.

PhD (Biology), Research Associate, Department of Molecular Genetics; Department of Biophysic.

ГорбуновН. П.GorbunovN. V.

аспирант, младший научный сотрудник отдела молекулярной генетики.

Postgraduate Student, Junior Research Associate, Department of Molecular Genetics.

ГригорьеваД. В.GrigorievaD. V.

к.б.н., старший научный сотрудник кафедры биофизики.

PhD (Biology), Senior Research Associate, Department of Biophysics.

ГорудкоИ. В.GorudkoI. V.

к.б.н., доцент, ведущий научный сотрудник кафедры биофизики.

PhD (Biology), Associate Professor, Leading Research Associate, Department of Biophysics.

ВасильевВ. Б.VasilyevV. B.

д.м.н., профессор, заведующий отделом молекулярной генетики; кафедра фундаментальных проблем медицины и медицинских технологий.

PhD, MD (Medicine), Professor, Head, Department of Molecular Genetics; Department of Fundamental Problems of Medicine.

ПанасенкоО. М.PanasenkoO. M.

д.б.н., профессор, заведующий отделом биофизики; отдел медицинской биофизики.

PhD, MD (Biology), Professor, Head, Department of Biophysics; Department of Medical Biophysics.

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»; ФГБУ «Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины Федерального медико-биологического агентства» России; ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный университет»; Центр доклинических трансляционных исследований, ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова» Министерства здравоохранения РФ.РоссияInstitute of Experimental Medicine; Federal Research and Clinical Center of Physical-Chemical Medicine of Federal Medical Biological Agency; St. Petersburg State University; Centre of Preclinical Translational Research, V. Almazov National Medical Research Centre.Russian FederationФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»; ФГБУ «Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины Федерального медико-биологического агентства» России.РоссияInstitute of Experimental Medicine; Federal Research and Clinical Center of Physical-Chemical Medicine of Federal Medical Biological Agency.Russian FederationФГБНУ «Институт экспериментальной медицины».РоссияInstitute of Experimental Medicine.Russian FederationБелорусский государственный университет.БеларусьBelarusian State University.BelarusФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»; ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный университет».РоссияInstitute of Experimental Medicine; St. Petersburg State University.Russian FederationФГБУ «Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины Федерального медико-биологического агентства» России; ГБОУ ВПО «Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова» Министерства здравоохранения РФ.РоссияFederal Research and Clinical Center of Physical-Chemical Medicine of Federal Medical Biological Agency; Russian National N. Pirogov Research Medical University.Russian Federation201805112018205699710Copyright © Соколов А.В., Костевич В.А., Горбунов Н.П., Григорьева Д.В., Горудко И.В., Васильев В.Б., Панасенко О.М., 20182018Соколов А.В., Костевич В.А., Горбунов Н.П., Григорьева Д.В., Горудко И.В., Васильев В.Б., Панасенко О.М.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Gorbunov N.V., Grigorieva D.V., Gorudko I.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/1638

Миелопероксидаза является ключевым фактором, отвечающим за развитие окислительного/галогенирующего стресса при воспалении. Ранее в плазме пациентов с воспалительными заболеваниями различной этиологии, в том числе при атеросклерозе, нами были обнаружены комплексы, образованные миелопероксидазой и ее физиологическим ингибитором, церулоплазмином. Анализ регуляции активности миелопероксидазы церулоплазмином показал, что при воспалении могут возникать условия, при которых церулоплазмин будет модифицирован хлорноватистой кислотой, HOCl – специфическим продуктом катализа миелопероксидазы. Целью данного исследования был анализ связи между активностью миелопероксидазы и концентрацией церулоплазмина, модифици-рованного HOCl (хлорированного церулоплазмина), в образцах плазмы крови пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями. Были получены специфические антитела против миелопероксидазы, церулоплазмина, в том числе модифицированного HOCl, отработаны условия твердофазного иммуноферментного анализа. С помощью комбинации сорбции антигенов на твердой фазе и последующего выявления их собственной активности либо пероксидазной активности меченых антител были разработаны высокочувствительные методы определения миелопероксидазы (концентрация, пероксидазная и галогенирующая активность), концентрации церулоплазмина, в том числе модифицированного HOCl. Обнаружена положительная корреляция между концентрацией миелопероксидазы, ее активностью и концентрацией церулоплазмина, модифицированного HOCl. Выводы: впервые в плазме крови пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями обнаружен церулоплазмин, модифицированный HOCl. Получена достоверная положительная корреляционная зависимость между концентрацией хлорированного церулоплазмина и активностью миелопероксидазы. Предполагается, что физиологический ингибитор миелопероксидазы, церулоплазмин, претендует на роль мишени для продукта ее катализа – HOCl.

Myeloperoxidase is a key factor promoting development of halogenative/oxidative stress under inflammatory conditions. Previously, we have discovered complexes including myeloperoxidase and its physiological inhibitor, ceruloplasmin in blood plasma of patients with inflammatory diseases of different etiology, e.g., atherosclerosis. Studies on regulation of myeloperoxidase activity by ceruloplasmin have shown that hypochlorous acid, a specific product of myeloperoxidase action, is likely to modify ceruloplasmin during inflammation. The present study was aimed for analysis of relationships between the myeloperoxidase activity, native, and HOCl-modified ceruloplasmin levels in blood plasma samples of the patients with cardiovascular diseases.

Specific antibodies against myeloperoxidase, ceruloplasmin, and HOCl-modified ceruloplasmin were obtained and specific enzyme-linked immunosorbent assays (ELISA) were developed. A combination of highly sensitive methods of myeloperoxidase assay i.e., solid-phase adsorption of antigens with subsequent testing of either their activity, or peroxidase-labeled antibody activity allowed elaborating the highly sensitive assays for ceruloplasmin and its HOCl-modified molecules, and for myeloperoxidase (concentration, peroxidase and halogenating activity). Positive correlation was proven between the myeloperoxidase concentration and activities. HOCl-modified ceruloplasmin content also correlated with myeloperoxidase activity.

The HOCl-modified ceruloplasmin was first discovered in blood plasma samples from patients with cardiovascular diseases. In view of correlation between myeloperoxidase activity and HOCl-modified ceruloplasmin content in plasma, we suggest that HOCl production is aimed for suppression of myeloperoxidaseinhibitory function of ceruloplasmin.

миелопероксидазагалогенирующий стрессцерулоплазминпероксидазная активностьсердечно-сосудистые заболеваниябиомаркерmyeloperoxidasehalogenative stressceruloplasminperoxidase activitycardiovascular diseasesbiomarkerReferencesБелик И.В., Иванцова А.А., Мамедова З.Э., Денисенко А.Д. Содержание антител к модифицированным липопротеинами низкой плотности и их комплексов в крови пациентов с различными проявлениями атеросклероза // Биомедицинская химия, 2016. Т. 62. С. 471-475.Belik I.V., Ivantsova A.A., Mamedova Z.E., Denisenko A.D. Antibodies against modified low-density lipoproteins and their complexes in blood of patients with various manifestations of atherosclerosis. Biomeditsinskaya khimiya = Biomedical Chemistry, 2016, Vol. 62, pp. 471-475.(In Russ.)Буненков Н.С., Комок В.В., Соколов А.В., Немков А.С. Новые возможности оценки интраоперационного ишемически-реперфузионного повреждения миокарда при операциях реваскуляризации в условиях искусственного кровообращения и на работающем сердце // Клиническая и экспериментальная хирургия. Журнал имени академика Б.В. Петровского, 2017. Т. 16, № 2. С. 40-48.Bunenkov N.S., Komok V.V., Sokolov A.V., Nemkov A.S. New methods of intraoperative evaluation of myocardial ischemic-reperfusion injury during on-and off-pump coronary artery bypass grafting. Klinicheskaya i eksperimental’naya khirurgiya. Zhurnal imeni Akademika B.V. Petrovskogo = Clinical and Experimental. Surgery Petrovsky Journal, 2017, Vol. 16, no. 2, pp. 40-48.(In Russ.)Горудко И.В., Черкалина О.С., Соколов А.В., Пулина М.О., Захарова Е.Т., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Новые подходы к определению концентрации и пероксидазной активности миело пероксидазы в плазме крови человека // Биоорганическая химия, 2009. Т. 35. С. 629-639.Gorudko I.V.,Cherkalina O.S., Sokolov A.V., Pulina M.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. New approaches to the measurement of the concentration and peroxidase activity of myeloperoxidase in human blood plasma. Bioorganicheskaya khimiya = Bioorganic Chemistry, 2009, Vol. 35, pp. 629-639.(In Russ.)Григорьева Д.В., Горудко И.В., Костевич В.А., Соколов А.В., Буко И.В., Васильев В.Б., Полонецкий Л.З., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н. Активность миелопероксидазы в плазме крови как критерий эффективности лечения пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями // Биомедицинская химия, 2016. Т. 62. С. 318-324.Grigorieva D.V., Gorudko I.V., Kostevich V.A., Sokolov A.V., Buko I.V., Vasilyev V.B., Polonetsky L.Z., Panasenko O.M., Cherenkevich S.N. Myeloperoxidase activity in blood plasma as a criterion of therapy for patients with cardiovascular disease. Biomeditsinskaya khimiya = Biomedical Chemistry, 2016, Vol. 62, pp. 318-324.(In Russ.)Григорьева Д.В., Горудко И.В., Соколов А.В., Космачевская О.В., Топунов А.Ф., Буко И.В., Константинова Е.Э., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Определение пероксидазной активности гемоглобина в плазме крови // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 2013. Т. 155, № 9. С. 129-132.Grigorieva D.V., Gorudko I.V., Sokolov A.V., Kosmachevskaya O.V., Topunov A.F., Buko I.V., Konstantinova E.E., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Measurement of plasma hemoglobin peroxidase activity. Byulleten eksperimentalnoy biologii i meditsiny = Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 2013, Vol. 155, no. 9, pp. 129-132.(In Russ.)Михальчик Е.В., Смолина Н.В., Астамирова Т.С., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Иванов В.А., Соколов А.В., Костевич В.А., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Альбумин сыворотки крови, модифицированный в условиях окислительного/галогенирующего стресса, усиливает люминол-зависимую хемилюминесценцию нейтрофилов человека // Биофизика, 2013. Т. 58. C. 681-689.Mikhalchik E.V., Smolina N.V., Astamirova T.C., Gorudko I.V., Grigoryeva D.V., Ivanov V.A., Sokolov A.V., Kostevich V.A., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Human serum albumin modified under oxidative/halogenative stress enhances luminol-dependent chemiluminescence of human neutrophils. Biofizika = Biophysics, 2013, Vol. 58, pp. 681-689.(In Russ.)Панасенко О.М., Горудко И.В., Соколов А.В. Хлорноватистая кислота как предшественник свободных радикалов в живых системах // Успехи биологической химии, 2013. Т. 53. С. 195-244.Панасенко О.М., Горудко И.В., Соколов А.В. Хлорноватистая кислота как предшественник свободных радикалов в живых системах // Успехи биологической химии, 2013. Т. 53. С. 195-244. [Panasenko O.M., Gorudko I.V., Sokolov A.V. Hypochlorous acid as a precursor of free radicals in living systems. Uspekhi biologicheskoy khimii = Advances in Biological Chemistry, 2013, Vol. 53, pp. 195-244.(In Russ.)]Панасенко О.М., Михальчик Е.В., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Соколов А.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н. Влияние антиоксидантов и скавенджеров гипогалоидных кислот на активацию нейтрофилов липопротеинами низкой плотности, модифицированными гипохлоритом // Биофизика, 2016. Т. 61. С. 500-509.Panasenko O.M., Mikhalchik E.V., Gorudko I.V., Grigorieva D.V., Sokolov A.V., Kostevich V.A., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N. The effects of antioxidants and hypohalous acid scavengers on neutrophil activation by hypochlorous acid-modified low-density lipoproteins.Biofizika = Biophysics, 2016, Vol. 61, pp. 500-509.(In Russ.)Панасенко О.М., Чеканов А.В., Власова И.И., Соколов А.В., Агеева К.В., Пулина М.О., Черкалина О.С., Васильев В.Б. Влияние церулоплазмина и лактоферрина на хлорирующую активность лейкоцитарной миелопероксидазы. Изучение методом хемилюминесценции // Биофизика, 2008. Т. 53. С. 573-581.Panasenko O.M., Chekanov A.V., Vlasova I.I., Sokolov A.V., Ageeva K.V., Pulina M.O., Cherkalina O.S., Vasilyev V.B. A study of the effect of ceruloplasmin and lactoferrin on the chlorination activity of leukocytic myeloperoxidase using the chemiluminescence method. Biofizika = Biophysics, 2008, Vol. 53, pp. 573-581.(In Russ.)Соколов А.В., Агеева К.В., Костевич В.А., Берлов М.Н., Рунова О.Л., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Исследование взаимодействия церулоплазмина с серпроцидинами // Биохимия, 2010. Т. 75. С. 1544-1552.Sokolov A.V., Ageeva K.V., Kostevich V.A., Berlov M.N., Runova O.L., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Study of interaction of ceruloplasmin with serprocidins. Biokhimiya = Biochemistry (Moscow), 2010, Vol. 75, pp. 1544-1552. (In Russ.)Соколов А.В., Пулина М.О., Агеева К.В., Рунова О.Л., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Идентификация катионных белков лейкоцитов, взаимодействующих с церулоплазмином // Биохимия, 2007. Т. 72. С. 1072-1077.Sokolov A.V., Pulina M.O., Ageeva K.V., Runova O.L., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Identification of leukocyte cationic proteins that interact with ceruloplasmin. Biokhimiya = Biochemistry (Moscow), 2007, Vol. 72, pp. 1072-1077.(In Russ.)Соколов А.В., Пулина М.О., Агеева К.В., Черкалина О.С., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Идентификация комплексов церулоплазмина с матриксными металлопротеиназами 2 и 12 // Биохимия, 2009. Т. 74. С. 1703-1708.Sokolov A.V., Pulina M.O., Ageeva K.V., Cherkalina O.S., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Identification of complexes formed by ceruloplasmin with matrix metalloproteinases 2 and 12. Biokhimiya = Biochemistry (Moscow), 2009, Vol. 74, pp. 1703-1708.(In Russ.)Соколов А.В., Костевич В.А., Романико Д.Н., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Двухстадийный метод получения церулоплазмина на основе его взаимодействия с неомицином // Биохимия, 2012. Т. 77. С. 775-784.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Romanico D.N., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Two-stage method for purification of ceruloplasmin based on its interaction with neomycin. Biokhimiya = Biochemistry (Moscow), 2012, Vol. 77, pp. 775-784.(In Russ.)Bakkenist A.R., Wever R., Vulsma T., Plat H., van Gelder B.F. Isolation procedure and some properties of myeloperoxidase from human leucocytes. Biochim. Biophys. Acta, 1978, Vol. 524, pp. 45-54.Bakkenist A.R., Wever R., Vulsma T., Plat H., van Gelder B.F. Isolation procedure and some properties of myeloperoxidase from human leucocytes. Biochim. Biophys. Acta, 1978, Vol. 524, pp. 45-54.Baldus S., Heeschen C., Meinertz T., Zeiher A.M., Eiserich J.P., Münzel T., Simoons M.L., Hamm C.W. Myeloperoxidase serum levels predict risk in patients with acute coronary syndromes. Circulation, 2003, Vol. 108, pp. 1440-1445.Baldus S., Heeschen C., Meinertz T., Zeiher A.M., Eiserich J.P., Münzel T., Simoons M.L., Hamm C.W. Myeloperoxidase serum levels predict risk in patients with acute coronary syndromes. Circulation, 2003, Vol. 108, pp. 1440-1445.Beers R.F.Jr., Sizer I.W. A spectrophotometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase.J. Biol. Chem., 1952, Vol. 195, pp. 133-140.Beers R.F.Jr., Sizer I.W. A spectrophotometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase.J. Biol. Chem., 1952, Vol. 195, pp. 133-140.Daugherty A., Dunn J.L., Rateri D.L., Heinecke J.W. Myeloperoxidase, a catalyst for lipoprotein oxidation, is expressed in human atherosclerotic lesions. J. Clin. Invest., 1994, Vol. 94, pp. 437-444.Daugherty A., Dunn J.L., Rateri D.L., Heinecke J.W. Myeloperoxidase, a catalyst for lipoprotein oxidation, is expressed in human atherosclerotic lesions. J. Clin. Invest., 1994, Vol. 94, pp. 437-444.Davis B.J. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins.Ann. N. Y. Acad. Sci., 1964, Vol. 121, pp. 404-427.Davis B.J. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins.Ann. N. Y. Acad. Sci., 1964, Vol. 121, pp. 404-427.Fling S.P., Gregerson D.S. Peptide and protein molecular weight determination by electrophoresis using a high-molarity tris buffer system without urea. Anal. Biochem., 1986, Vol. 155, pp. 83-88.Fling S.P., Gregerson D.S. Peptide and protein molecular weight determination by electrophoresis using a high-molarity tris buffer system without urea. Anal. Biochem., 1986, Vol. 155, pp. 83-88.Franck T., Minguet G., Delporte C., Derochette S., Zouaoui Boudjeltia K., van Antwerpen P., Gach O., Deby-Dupont G., Mouithys-Mickalad A., Serteyn D. An immunological method to combine the measurement of active and total myeloperoxidase on the same biological fluid, and its application in finding inhibitors which interact directly with the enzyme.Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 790-799.Franck T., Minguet G., Delporte C., Derochette S., Zouaoui Boudjeltia K., van Antwerpen P., Gach O., Deby-Dupont G., Mouithys-Mickalad A., Serteyn D. An immunological method to combine the measurement of active and total myeloperoxidase on the same biological fluid, and its application in finding inhibitors which interact directly with the enzyme.Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 790-799.Gorudko I.V., Grigorieva D.V., Shamova E.V., Kostevich V.A., Sokolov A.V., Mikhalchik E.V., Cherenkevich S.N., Arnhold J., Panasenko O.M. Hypohalous acid-modified human serum albumin induces neutrophil NADPH-oxidase activation, degranulation and shape change. Free Radic. Biol. Med., 2014, Vol. 68, pp. 326-334.Gorudko I.V., Grigorieva D.V., Shamova E.V., Kostevich V.A., Sokolov A.V., Mikhalchik E.V., Cherenkevich S.N., Arnhold J., Panasenko O.M. Hypohalous acid-modified human serum albumin induces neutrophil NADPH-oxidase activation, degranulation and shape change. Free Radic. Biol. Med., 2014, Vol. 68, pp. 326-334.Morris J.C. The acid ionization constant of HOCl from 5° to 35°. J. Phys. Chem., 1966, Vol. 70, pp. 3798-3805.Morris J.C. The acid ionization constant of HOCl from 5° to 35°. J. Phys. Chem., 1966, Vol. 70, pp. 3798-3805.Noyer M., Dwulet F.E., Hao Y.L., Putnam F.W. Purification and characterization of undegraded human ceruloplasmin. Anal. Biochem., 1980, Vol. 102, pp. 450-458.Noyer M., Dwulet F.E., Hao Y.L., Putnam F.W. Purification and characterization of undegraded human ceruloplasmin. Anal. Biochem., 1980, Vol. 102, pp. 450-458.Samygina V.R., Sokolov A.V., Bourenkov G., Petoukhov M.V., Pulina M.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Bartunik H., Svergun D.I. Ceruloplasmin: macromolecular assemblies with iron-containing acute phase proteins. PLoS ONE, 2013. Vol. 8, e67145.doi: 10.1371/journal.pone.0067145.Samygina V.R., Sokolov A.V., Bourenkov G., Petoukhov M.V., Pulina M.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Bartunik H., Svergun D.I. Ceruloplasmin: macromolecular assemblies with iron-containing acute phase proteins. PLoS ONE, 2013. Vol. 8, e67145.doi: 10.1371/journal.pone.0067145.Schultz J., Kaminker K. Myeloperoxidase of the leukocyte of normal human blood. I. Content and localization. Arch. Biochem. Biophys., 1962, Vol. 96, pp. 465-467.Schultz J., Kaminker K. Myeloperoxidase of the leukocyte of normal human blood. I. Content and localization. Arch. Biochem. Biophys., 1962, Vol. 96, pp. 465-467.Sokolov A.V., Acquasaliente L., Kostevich V.A., Frasson R., Zakharova E.T., Pontarollo G., Vasilyev V.B., de Filippis V. Thrombin inhibits the anti-myeloperoxidase and ferroxidase functions of ceruloplasmin: relevance in rheumatoid arthritis. Free Radic. Biol. Med., 2015, Vol. 86, pp. 279-294.Sokolov A.V., Acquasaliente L., Kostevich V.A., Frasson R., Zakharova E.T., Pontarollo G., Vasilyev V.B., de Filippis V. Thrombin inhibits the anti-myeloperoxidase and ferroxidase functions of ceruloplasmin: relevance in rheumatoid arthritis. Free Radic. Biol. Med., 2015, Vol. 86, pp. 279-294.Sokolov A.V., Ageeva K.V., Cherkalina O.S., Pulina M.O., Zakharova E.T., Prozorovskii V.N., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Identification and properties of complexes formed by myeloperoxidase with lipoproteins and ceruloplasmin. Chem. Phys. Lipids, 2010, Vol. 163, pp. 347-355.Sokolov A.V., Ageeva K.V., Cherkalina O.S., Pulina M.O., Zakharova E.T., Prozorovskii V.N., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Identification and properties of complexes formed by myeloperoxidase with lipoproteins and ceruloplasmin. Chem. Phys. Lipids, 2010, Vol. 163, pp. 347-355.Sokolov A.V., Ageeva K.V., Pulina M.O., Cherkalina O.S., Samygina V.R., Vlasova I.I., Panasenko O.M., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Ceruloplasmin and myeloperoxidase in complex affect the enzymatic properties of each other. Free Radic. Res., 2008, Vol. 42, pp. 989-998.Sokolov A.V., Ageeva K.V., Pulina M.O., Cherkalina O.S., Samygina V.R., Vlasova I.I., Panasenko O.M., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Ceruloplasmin and myeloperoxidase in complex affect the enzymatic properties of each other. Free Radic. Res., 2008, Vol. 42, pp. 989-998.Sokolov A.V., Chekanov A.V., Kostevich V.A., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Revealing binding sites for myeloperoxidase on the surface of human low density lipoproteins. Chem. Phys. Lipids, 2011, Vol. 164, pp. 49-53.Sokolov A.V., Chekanov A.V., Kostevich V.A., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Revealing binding sites for myeloperoxidase on the surface of human low density lipoproteins. Chem. Phys. Lipids, 2011, Vol. 164, pp. 49-53.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Kozlov S.O., Donskyi I.S., Vlasova I.I., Rudenko A.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Kinetic method for assaying the halogenating activity of myeloperoxidase based on reaction of celestine blue B with taurine halogenamines. Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 777-789.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Kozlov S.O., Donskyi I.S., Vlasova I.I., Rudenko A.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Kinetic method for assaying the halogenating activity of myeloperoxidase based on reaction of celestine blue B with taurine halogenamines. Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 777-789.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Runova O.L., Gorudko I.V., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Proatherogenic modification of LDL by surface-bound myeloperoxidase. Chem. Phys. Lipids, 2014, Vol. 180, pp. 72-80.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Runova O.L., Gorudko I.V., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Proatherogenic modification of LDL by surface-bound myeloperoxidase. Chem. Phys. Lipids, 2014, Vol. 180, pp. 72-80.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Zakharova E.T., Samygina V.R., Panasenko O.M., Vasilyev V.B. Interaction of ceruloplasmin with eosinophil peroxidase as compared to its interplay with myeloperoxidase: Reciprocal effect on enzymatic properties. Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 800-811.Sokolov A.V., Kostevich V.A., Zakharova E.T., Samygina V.R., Panasenko O.M., Vasilyev V.B. Interaction of ceruloplasmin with eosinophil peroxidase as compared to its interplay with myeloperoxidase: Reciprocal effect on enzymatic properties. Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 800-811.Sokolov A.V., Zakahrova E.T., Kostevich V.A., Samygina V.R., Vasilyev V.B. Lactoferrin, myeloperoxidase, and ceruloplasmin: complementary gearwheels cranking physiological and pathological processes. Biometals, 2014, Vol. 27, pp. 815-828.Sokolov A.V., Zakahrova E.T., Kostevich V.A., Samygina V.R., Vasilyev V.B. Lactoferrin, myeloperoxidase, and ceruloplasmin: complementary gearwheels cranking physiological and pathological processes. Biometals, 2014, Vol. 27, pp. 815-828.van Dalen C.J., Whitehouse M.W., Winterbourn C.C., Kettle A.J. Thiocyanate and chloride as competing substrates for myeloperoxidase. Biochem. J., 1997, Vol. 327, pp. 487-492.van Dalen C.J., Whitehouse M.W., Winterbourn C.C., Kettle A.J. Thiocyanate and chloride as competing substrates for myeloperoxidase. Biochem. J., 1997, Vol. 327, pp. 487-492.Varfolomeeva E.Y., Semenova E.V., Sokolov A.V., Aplin K.D., Timofeeva K.E., Vasilyev V.B., Filatov M.V. Ceruloplasmin decreases respiratory burst reaction during pregnancy.Free Radic. Res., 2016, Vol. 50, pp. 909-919.Varfolomeeva E.Y., Semenova E.V., Sokolov A.V., Aplin K.D., Timofeeva K.E., Vasilyev V.B., Filatov M.V. Ceruloplasmin decreases respiratory burst reaction during pregnancy.Free Radic. Res., 2016, Vol. 50, pp. 909-919.Vlasova I.I., Sokolov A.V., Arnhold J. The free amino acid tyrosine enhances the chlorinating activity of human myeloperoxidase. J. Inorg. Biochem., 2012, Vol. 106, pp. 76-83.Vlasova I.I., Sokolov A.V., Arnhold J. The free amino acid tyrosine enhances the chlorinating activity of human myeloperoxidase. J. Inorg. Biochem., 2012, Vol. 106, pp. 76-83.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.